Differential Calcium Effects on Lipases from Bacillus pumilus, Bacillus stearothermophilus, and Proteus vulgaris
저자
Kim, Hyung Kwoun (Division of Biotechnology, The Catholic University of korea) ; Lee, Seung A (Division of Biotechnology, The Catholic University of Korea)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2003
작성언어
English
KDC
405.000
자료형태
학술저널
수록면
151-162(12쪽)
제공처
소장기관
효소의 열안정에 미치는 칼슘이온의 영향이 세가지 리파제에 대해 실험적으로 상이하게 나타났다. BaciL1us pumilus 리파제(B26)는 칼슘의 영향을 전혀 받지 않았으나, BaciL1us stearother-mophilus 리파제(L1)는 칼슘의 영향이 관찰되었고, Proteus vulgaris 리파제(K80)는 칼슘에 대해 절대적으로 큰 영향을 받았다. 이 세가지 리파제 단백질의 3차원 구조를 분석하여 비교하였다. BaciL1us subilis 리파제(PDB-id, 1ISP)와 Pseudomonas aeruginosa 리파제(1EX9)를 주형구조로 이용하고 Geno3D 프로그램(http://pbil.ibcp.fr/)을 활용함으로써 리파제 B26과 리파제K80의 구조를 각각 구하였다. 리파제 L1의 구조는 이미 밝혀진 3차원 구조를 사용하였다. 비교분석결과에 의하면, 리파제 B26의 구조에는 칼슘결합부위가 없으나, 리파제 L1의 경우, 4개의 아미노산(Glu360, Asp365, Pro366, Gly286)이 한 개의 칼슘결합부위를 형성하는 것으로 밝혀졌으며, 리파제 K80의 경우에도 4개의 아미노산(Asp213, Asp 256, Gln260, Leu264)이 1개의 칼슘결합부위을 형성함으로써, 효소의 열안정성에 높이는데 기여하는 것으로 밝혀졌다.
The effects of calcium ion on enzyme thermostability were quite different experimentaL1y among BaciL1us pumilus lipase (B26), BaciL1us stearothermophilus lipase (L1), and Proteus vulgaris lipase (K80). As reported previously, lipase B26 was calcium-independent and lipase L1 was moderately calcium-dependent. In this research, lipase K80 was turned out to be dramaticaL1y calcium-dependent. The three dimensional structure models of lipase B26 and lipase K80 were made by using Geno3D tool based on the structures of BaciL1us subtilis lipase (PDB-id, LISP) and Pseudomonas aeruginosa lipase (PDB-id, 1EX9), respectively. The structure of lipase L1 has been already elucidated. Investigation of the three protein structures showed that lipase 1326 had no calcium-binding site and that lipase L1 and lipase K80 had one calcium-binding site, respectively. In case of lipase L1, two carboxyl oxygen atoms of G1u360 and Asp365 and twc main chain carbonyl oxygen atoms of Pro366 and Gly286 were coordinated with one calcium icn. In the model of lipase K80, on the other hands, two carboxyl oxygen atoms of Asp213 and Asp256 and two main chain carbonyl oxygen atoms of Gln260 and Leu264 could be properly coordinated with one calcium ion. Calcium ions seemed to bind to these calcium-binding sites and increase their structural stability at higher temperatures.
서지정보 내보내기(Export)
닫기소장기관 정보
닫기권호소장정보
닫기오류접수
닫기오류 접수 확인
닫기음성서비스 신청
닫기음성서비스 신청 확인
닫기이용약관
닫기학술연구정보서비스 이용약관 (2017년 1월 1일 ~ 현재 적용)
학술연구정보서비스(이하 RISS)는 정보주체의 자유와 권리 보호를 위해 「개인정보 보호법」 및 관계 법령이 정한 바를 준수하여, 적법하게 개인정보를 처리하고 안전하게 관리하고 있습니다. 이에 「개인정보 보호법」 제30조에 따라 정보주체에게 개인정보 처리에 관한 절차 및 기준을 안내하고, 이와 관련한 고충을 신속하고 원활하게 처리할 수 있도록 하기 위하여 다음과 같이 개인정보 처리방침을 수립·공개합니다.
주요 개인정보 처리 표시(라벨링)
목 차
3년
또는 회원탈퇴시까지5년
(「전자상거래 등에서의 소비자보호에 관한3년
(「전자상거래 등에서의 소비자보호에 관한2년
이상(개인정보보호위원회 : 개인정보의 안전성 확보조치 기준)개인정보파일의 명칭 | 운영근거 / 처리목적 | 개인정보파일에 기록되는 개인정보의 항목 | 보유기간 | |
---|---|---|---|---|
학술연구정보서비스 이용자 가입정보 파일 | 한국교육학술정보원법 | 필수 | ID, 비밀번호, 성명, 생년월일, 신분(직업구분), 이메일, 소속분야, 웹진메일 수신동의 여부 | 3년 또는 탈퇴시 |
선택 | 소속기관명, 소속도서관명, 학과/부서명, 학번/직원번호, 휴대전화, 주소 |
구분 | 담당자 | 연락처 |
---|---|---|
KERIS 개인정보 보호책임자 | 정보보호본부 김태우 | - 이메일 : lsy@keris.or.kr - 전화번호 : 053-714-0439 - 팩스번호 : 053-714-0195 |
KERIS 개인정보 보호담당자 | 개인정보보호부 이상엽 | |
RISS 개인정보 보호책임자 | 대학학술본부 장금연 | - 이메일 : giltizen@keris.or.kr - 전화번호 : 053-714-0149 - 팩스번호 : 053-714-0194 |
RISS 개인정보 보호담당자 | 학술진흥부 길원진 |
자동로그아웃 안내
닫기인증오류 안내
닫기귀하께서는 휴면계정 전환 후 1년동안 회원정보 수집 및 이용에 대한
재동의를 하지 않으신 관계로 개인정보가 삭제되었습니다.
(참조 : RISS 이용약관 및 개인정보처리방침)
신규회원으로 가입하여 이용 부탁 드리며, 추가 문의는 고객센터로 연락 바랍니다.
- 기존 아이디 재사용 불가
휴면계정 안내
RISS는 [표준개인정보 보호지침]에 따라 2년을 주기로 개인정보 수집·이용에 관하여 (재)동의를 받고 있으며, (재)동의를 하지 않을 경우, 휴면계정으로 전환됩니다.
(※ 휴면계정은 원문이용 및 복사/대출 서비스를 이용할 수 없습니다.)
휴면계정으로 전환된 후 1년간 회원정보 수집·이용에 대한 재동의를 하지 않을 경우, RISS에서 자동탈퇴 및 개인정보가 삭제처리 됩니다.
고객센터 1599-3122
ARS번호+1번(회원가입 및 정보수정)