SCIE
SCOPUS
KCI등재
Immobilization of GH78 α-L-Rhamnosidase from Thermotoga petrophilea with High-Temperature-Resistant Magnetic Particles Fe<sub>3</sub>O<sub>4</sub>-SiO<sub>2</sub>-NH<sub>2</sub>-Cellu-ZIF8 and Its Application in the Production of Prunin Form Naringin = Immobilization of GH78 α-L-Rhamnosidase from Thermotoga petrophilea with High-Temperature-Resistant Magnetic Particles Fe<sub>3</sub>O<sub>4</sub>-SiO<sub>2</sub>-NH<sub>2</sub>-Cellu-ZIF8 and Its Application in the Production of Prunin Form Naringin
저자
( Jin Xu ) ; ( Xuejia Shi ) ; ( Xiaomeng Zhang ) ; ( Zhenzhong Wang ) ; ( Wei Xiao ) ; ( Linguo Zhao )
발행기관
학술지명
Journal of microbiology and biotechnology(Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
2021
작성언어
-주제어
등재정보
SCIE,SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
수록면
419-428(10쪽)
DOI식별코드
제공처
소장기관
To efficiently recycle GH78 thermostable rhamnosidase (TpeRha) and easily separate it from the reaction mixture and furtherly improve the enzyme properties, the magnetic particle Fe<sub>3</sub>O<sub>4</sub>-SiO<sub>2</sub>-NH<sub>2</sub>-Cellu-ZIF8 (FSNcZ8) was prepared by modifying Fe<sub>3</sub>O<sub>4</sub>-NH<sub>2</sub> with tetraethyl silicate (TEOS), microcrystalline cellulose and zinc nitrate hexahydrate. FSNcZ8 displayed better magnetic stability and higher-temperature stability than unmodified Fe<sub>3</sub>O<sub>4</sub>-NH<sub>2</sub> (FN), and it was used to adsorb and immobilize TpeRha from Thermotoga petrophilea 13995. As for properties, FSNcZ8-TpeRha showed optimal reaction temperature and pH of 90℃ and 5.0, while its highest activity approached 714 U/g. In addition, FSNcZ8-TpeRha had better higher-temperature stability than FN. After incubation at 80℃ for 3 h, the residual enzyme activities of FSNcZ8-TpeRha, FN-TpeRha and free enzyme were 93.5%, 63.32%, and 62.77%, respectively. The organic solvent tolerance and the monosaccharides tolerance of FSNcZ8-TpeRha, compared with free TpeRha, were greatly improved. Using naringin (1 mmol/l) as the substrate, the optimal conversion conditions were as follows: FSNcZ8-TpeRha concentration was 6 U/ml; induction temperature was 80℃; the pH was 5.5; induction time was 30 min, and the yield of products was the same as free enzyme. After repeating the reaction 10 times, the conversion of naringin remained above 80%, showing great improvement of the catalytic efficiency and repeated utilization of the immobilized α-L-rhamnosidase.
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