SCOPUS
KCI등재
SCIE
Random peptide library를 이용한 C형 간염바이러스 E2 단백질 세포막 수용체의 peptide mimotope 규명 = Definition of the peptide mimotope of cellular receptor for hepatitis C virus E2 protein using random peptide library
저자
이인희 ; 백재은 ; 설상영 ; 석대현 ; 박세광 ; 최인학 ; Lee, In-Hee ; Paik, Jae-Eun ; Seol, Sang-Yong ; Seog, Dae-Hyun ; Park, Sae-Gwang ; Choi, In-Hak
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2001
작성언어
Korean
주제어
등재정보
SCOPUS,KCI등재,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
77-86(10쪽)
제공처
Background: Hepatitis C virus(HCV), a family of Flaviviridae, has a host cell-derived envelope containing a positive-stranded RNA genome, and has been known as the maj or etiological agent for chronic hepatitis, hepatic cirrhosis, and hepatocellular carcinoma. There remains a need to dissect a molecular mechanism of pathogenesis for the development of therapeutic and effective preventive measure for HCV. Identification of cellular receptor is of central importance not only to understand the viral pathogenesis, but also to exploit strategies for prevention of HCV. This study was aimed at identifying peptide mimotopes inhibiting the binding of E2 protein of HCV to MOLT-4 cell. Methods: In this study, phage peptide library displaying a random peptides consisting of 7 or 12 random peptides was employed in order to pan against E2 protein. Free HCV particles were separated from the immune complex forms by immunoprecipitation using anti-human IgG antibody, and used for HCV-capture ELISA. To identify the peptides inhibiting E2-binding to MOLT-4 cells, E2 protein was subj ect to bind to MOLT-4 cells under the competition with phage peptides. Results: Several phage peptides were selected for their specific binding to E2 protein, which showed the conserved sequence of SHFWRAP from 3 different peptide sequences. They were also able to recognize the HCV particles in the sera of HCV patients captured by monoclonal antibody against E2 protein. Two of them, showing peptide sequence of HLGPWMSHWFQR and WAPPLERSSLFY respectively, were revealed to inhibit the binding of E2 protein to MOLT-4 cell efficiently in dose dependent mode. However, few membrane-associated receptor candidates were seen using Fasta3 programe for homology search with these peptides. Conclusion: Phage peptides containing HLGPWMSHWFQR and WAPPLERSSLFY respectively, showed the inhibition of E2-binding to MOLT-4 cells. However, they did not reveal any homologues to cellular receptors from GenBank database. In further study, cellular receptor could be identified through the screening of cDNA library from MOLT-4 or hepatocytes using antibodies against these peptide mimotopes.
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