SCIE
SCOPUS
KCI등재
Isocitrate Lyase Positive Serine Pathway 의 Key Enzyme 으로서의 Isocitrate Lyase = Isocitrate Lyase as a Key Enzyme of isocitrate Lyase Positive Serine Pathway in Pseudomonas MA Grown on Methylamine
저자
발행기관
생화학분자생물학회(Korean Society for Biochemistry and Molecular Biology)
학술지명
권호사항
발행연도
1984
작성언어
-KDC
400
등재정보
SCIE,SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
365-372(8쪽)
제공처
Isocitrate lyase as a key enzyme of isocitrate lyase positive serine pathway was purified by the combination of DEAE-Sephacel ion exchange chromatography and Sephadex G-150 gel filtration chromatography from Pseudomonas MA grown on methylamine as a sole carbon and nitrogen source. Molecular size of the enzyme was determined to be 158,000 dalton composed of four subunits, two 40,000 and two 38,000 dalton. Optimal pH for the enzyme was 7.6. Km and Vmax were 0.2 mM and 80 μmoles/min/㎎ protein, respectively. Anions, such as SO₄^(2-), NO₃^-, HPO₄^(2-), Cl^-, and CH₃COO^- were competitive inhibitors for the enzyme activity. Succinate and its analogs, malonate and itaconate, were noncompetitive inhibitors, whereas glyoxylate and oxalate were competitive inhibitors. 3-Bromopyruvate was a strong inhibitor, indicating that sulfhydryl group is localized on or near the active site of this enzyme. Phosphoenolpyruvate known as a regulatory molecule of anaplerotic glyoxylate cycle was also a noncompetitive inhibitor for this enzyme. It suggests that phosphoenolpyruvate may play regulatory role for the induced isocitrate lyase positive serine pathway.
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