SCOPUS
KCI등재
Flavobacterium meningosepticum이 생산하는 Nucleoside Oxidase의 효소학적 특성 = Characterization of Nucleoside Oxidase from Flavobacterium meningosepticum
저자
최양문 (고려대학교 생명공연구소) ; 조홍연 (고려대학교 생명공학원 및 연세대학교 생물산업소재연구센터) ; 양한철 (고려대학교 생명공학원)
발행기관
한국미생물생명공학회 ( 구 한국산업미생물학회 )(The Korean Society for Applied Microbiology)
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1996
작성언어
Korean
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
579-584(6쪽)
제공처
소장기관
Flavobacterium meningosepticum의 cell free extract로부터 정제된 nucleoside oxidase의 분자량은 480,000이었으며, subunits 구조는 SDS-PAGE에 의해 81,000, 68,000, 32,000과 16,000의 분자량을 갖는 8개 이상의 polypeptide로 구성되어 있었다. 본 효소의 등전점은 5.1이었으며 visible absorption spectra의 결과 전형적인 hemoprotein의 양상을 나타내었으며 효소학적 방법에 의해 정량한 결과 nucleoside oxidase 1 mole당 3 mole의 FAD을 함유하고 있는 flavohemoprotein으로 확인되었다. 본 효소는 1 mM SnCl_2 와 PbCl_2에 의해 각각 94%와 90%의 효소활성이 저해되었으며, hemoenzyme 저해제(NaCN, NaN_3)와 flavoenzyme 저해제(acriflavine, quinacrine)에 의해서도 효소활성이 저해되었다. 효소반응의 최적온도는 50℃, 최적 pH는 7.0이었으며, 60℃ 이하의 온도와 pH 5.5~9.0 범위에서 효소단백질은 안정함을 나타내었다.
The molecular weight of the purified nucleoside oxidase estimated by gel filtration column chromatography was 480,000 and the enzyme protein was composed of four nonidentical subnits (81,000, 69,000, 32,000 and 16,000). On the basis of the visible absorption spectra and the enzymatic determination of the purified enzyme, the enzyme was supposed as a hemoprotein and also a flavoprotein containing 3 moles of FAD per 1 mole of enzyme. The isoelectric point of the enzyme was pH 5.1. Addition of metal salts such as 1 mM SnCl_2 and PbCl_2 into an enzyme reaction solution inhibited the enzyme activity by 94 and 90%, respectively. The enzyme activity was also lost significantly by hemoenzyme inhibitors such as NaCN and NaN_3 and flavoenzyme inhibitor, acriflavine and quinacrine. The maximal nucleoside oxidase activity was observed at pH 7.0 and 55℃. The nucleoside oxidase was relatively stable in the range of pH 5.5~9.0 and below 55℃.
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