SCOPUS
KCI등재
紅玉 Polyphenol Oxidase의 一般的 性質 및 活性 Band의 熱安定性
저자
정기택(Ki-Taek Chung) ; 서승교(Seung-Kyo Seo) ; 송형익(Hyung-Ik Song)
발행기관
학술지명
한국식품영양과학회지(Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition)
권호사항
발행연도
1984
작성언어
Korean
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
397-402(6쪽)
제공처
소장기관
사과酒의 酵素的 褐變에 대한 基礎 硏究의 일환으로, 홍옥에서 polyphenol oxidase(EC 1.10.3.1)을 抽出, 粗精製하여 그 一般的 性質 및 熱處理에 따른 polyphenol oxidase 活性 band의 變化를 調査한 結果는 다음과 같다.<br/>
홍옥 polyphenol oxidase의 最適pH는 6.5, 最適溫度는 30℃였으며, 主 基質은 o-diphenol이었다. 熱에 대한 安定性은 60℃와 70℃에서 1時間 處理後에도 殘存活性이 各各 35%, 15% 정도였다. Sodium metabisulfite, cysteine 및 ascorbate는 0.5mM에서 거의 완전히 酵素活性을 沮害하였으나 EDTA는 沮害效果가 아주 약하게 나타났다. 또한 알콜은 polyphenol oxidase의 活性에 아무런 影響을 미치지 않았다.<br/>
홍옥 polyphenol oxidase의 活性 band는 4개로 觀察되었고, 60℃ 및 70℃에서 1時間 동안 酵素液을 熱處理한 後에는 各各 2개 및 1개의 活性 band가 觀察되었다. 그러므로 各 band는 熱에 대한 安定性이 크게 差異가 있음을 알 수 있었으며, 또한 各 band의 熱安定性과 酵素의 熱安定性 성적과는 거의 一致되었다.
As a basic research for inhibition of enzymatic browning of apple wine, polyphenol oxidase (EC 1.10.3.1) from apple (Jonathan) was extracted, partially purified, and some properties of the enzyme and changes of active bands by heat treatment were investigated. Optimum conditions for the enzyme reaction were pH6.5 and temperature of 30℃, and o-diphenol was the main substrate for the enzyme.<br/>
Approximately 35% and 15% of initia lpolyphenol oxidase activity remained after heating at 60℃ and 70℃ for 1 hour, respectively. About 0.5mM of the inhibitor such as sodium metabisulfite, cysteine and ascorbic acid was required for effective inhibition of the enzyme reaction. However, EDTA was found to be a very poor inhibitor. Ethanol did not affect the enzyme activity. The number of active bands of polyphenol oxidase from apple(Jonathan) was found to be four, but two bands and one band were observed after heating at 60℃ and 70℃ for 1 hour, respectively, which showed a significant difference in thermal stability among active bands.
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