누에의 지방체에 있어서 Glutathione S-Transferase의 정제와 그 생화학적 특성 = Purification and its biochemical properties of Glutathione S-Transferase (GST) in fat body of the silkworm Iarvae
저자
문재유 (서울대학교 생물자원공학부)
발행기관
서울대학교 농업개발연구소(Institute of agricultural sciences and development Seoul national university)
학술지명
농업생명과학연구(Annual Report of Research in Agriculture and Life Sciences )
권호사항
발행연도
2001
작성언어
Korean
주제어
KDC
520.5
자료형태
학술저널
수록면
92-95(4쪽)
제공처
In tissue specificity, fatbody was the major tissue which synthesized GST in the silkworm larvae Glutathione S-Transferase from fatbody of the silkworm larvae Glutathione S-Transferase from fatbody of the silkworm was purified by 45 - 75% ammonium sulfate fractionation, GSH-agarose affinity chromatography and CM-cellulose cation exchange chromatography. Finally, specific activity of purified GST was 10044.17 unit/㎎ and the latter resulted in approximately 300 fold and in 15.7% yield of enzyme activity present.
To identify purified GST from silkworm larvae, GST appeared as a single band on Native PAGE which confirmed that single GST was present in fatbody of silkworm larvae Melcular weight of GST was 28.35kDa on SDS-PAGE and 42.2kiDa on GPC, therefore the enzyme was present in the form of dimer. The pI value of enzyme was present in the form of dimer. The pI value of nondenaturated GST was approximately 8.4 which confirmed that GST of silkworm larvae included class I family in insects. In various substrates specificity, GST in the silkworm larvae possess more highly specific activity about CDNB(260.7 unit/㎎) than DCNB(22.87) and EA(5.55) as substrates. And that didn't utilized about p-NBC, NP-N-O as substrates. KM values for CDNB and reduced GSH was calculated to be 0.153 and 0.035mM, respectively. From kinetic parameter, GST of the silkworm larvae possessed better affinity about GSH than any other insects.
Polyclonal antibody was prepared by injection of purified GST into rabbit and was convinced of the production of antibody by ELISA. In western blot analysis, one band, which was same electrophoretic mobility was detected both in crude extracts and purified GST respectively. The polyclonal antibody about GST was expected to be useful in research fields either finding a GST gene or induction effect to various inducer.
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