SCOPUS
KCI등재
Properties of an Extracellular 5-Fluorocytosine Deaminase = 세포외 5-Fluorocytosine Deaminase의 특성
저자
Yeeh, Yeehn (Central Research Institute of Medicine, Dept, of Medicine, Inje University) ; Jun, Hong Ki (Dept. of Microbiology, Pusan National University) ; Yoon, Yong Kyun (Dept. of Clinical Pharmacology, Dept. of Medicine, Inje University)
발행기관
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1992
작성언어
English
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
150-155(6쪽)
제공처
소장기관
토양 분리균주로부터 얻은 배양액을 20∼80% 황산 암모늄으로 분획한 후 세포외 cytosine deaminase의 성질을 검토하였다. 이 효소는 cytosine과 5-fluorocytosine(5-FC)에 기질 특이성을 가짐으로서 각각 uracil과 5-fluorouracil(5-FU)로의 전환을 촉매하였다. 효소안정성에 대한 온도와 보존시간을 tris-HCl 완충 용액에서 검토한 결과 최적온도는 50℃ 부근이하에서 90% 이상의 잔존활성을, 보존시간은 4일정도에서 80% 이상의 잔존활성을 유지하였다. 최대활성은 pH 8.0과 37℃의 온도에서 나타났다. 활성에 적당한 pH는 8.O∼8.5였고 온도는 37∼45℃의 범위였다. 한편 이 효소는 Ag^+, Hg^2+, Zn^2+, Cu^2+, Sn^2+와 Pb^2+ 등의 금속이온이 존재하면 그 활성이 강력하게 저해 되었으며, K^+, Fe^3+, Mg^2+, 또는 Na^+ 등은 효소활성을 다소 증가시키는 것으로 보였다. 또한 이 효소는 1 mM의 EDTA, NaCN, 또는 pentachlorophenol 등과 같은 검증된 대부분의 효소저해제에 의해 그 활성이 상당한 영향을 받았으며, 특히, 1mM과 10mM의 p-CMB와 TCA 등에는 완전한 불활성화를 보였다.
Some properties of an extracellular cytosine deaminase excreted from an isolate from soil samples were examined after 20∼80% ammonium sulfate fractionation. The enzyme catalyzed the conversion of cytosine and 5-fluorocytosine into uracil and 5-fluorouracil by substrate specificity, respectively. The optimum temperature and storage time on the stability of the enzyme preparation were below 50℃ keeping above 90% of the residual activity and near 4 days keeping above 80% of the residual one in Tris-HCl buffer. The maximum activity was also obtained at 8.0 in pH and 37℃ in temperature. The pHs and temperatures for enzyme activity ranged from 8.O∼8.5 and from 37∼45℃, respectively. The presence of Ag^+, Hg^2+, Zn^2+, Cu^2+, Sn^2+, or Pb^2+ in the reaction mixture resulted in the marked inhibition in enzyme activity, but 1 mM of K^+, Fe^3+, Mg^2+ or Na^+ slightly increased the activity. The enzyme preparation was heavily affected by most of inhibitors tested such as 1 mM of EDTA, NaCN and pentachlorophenol, and completely inactivated by p-CMB and TCA of 1 mM, or 10 mM.
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