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Molecular Characterization of Legionellosis Drug Target Candidate Enzyme Phosphoglucosamine Mutase from Legionella pneumophila (strain Paris): An In Silico Approach
저자
Hasan, Md. Anayet ; Mazumder, Md. Habibul Hasan ; Khan, Md. Arif ; Hossain, Mohammad Uzzal ; Chowdhury, A.S.M. Homaun Kabir 연구자관계분석
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2014
작성언어
English
주제어
등재정보
KCI등재후보
자료형태
학술저널
수록면
268-275(8쪽)
제공처
The harshness of legionellosis differs from mild Pontiac fever to potentially fatal Legionnaire's disease. The increasing development of drug resistance against legionellosis has led to explore new novel drug targets. It has been found that phosphoglucosamine mutase, phosphomannomutase, and phosphoglyceromutase enzymes can be used as the most probable therapeutic drug targets through extensive data mining. Phosphoglucosamine mutase is involved in amino sugar and nucleotide sugar metabolism. The purpose of this study was to predict the potential target of that specific drug. For this, the 3D structure of phosphoglucosamine mutase of Legionella pneumophila (strain Paris) was determined by means of homology modeling through Phyre2 and refined by ModRefiner. Then, the designed model was evaluated with a structure validation program, for instance, PROCHECK, ERRAT, Verify3D, and QMEAN, for further structural analysis. Secondary structural features were determined through self-optimized prediction method with alignment (SOPMA) and interacting networks by STRING. Consequently, we performed molecular docking studies. The analytical result of PROCHECK showed that 95.0% of the residues are in the most favored region, 4.50% are in the additional allowed region and 0.50% are in the generously allowed region of the Ramachandran plot. Verify3D graph value indicates a score of 0.71 and 89.791, 1.11 for ERRAT and QMEAN respectively. Arg419, Thr414, Ser412, and Thr9 were found to dock the substrate for the most favorable binding of S-mercaptocysteine. However, these findings from this current study will pave the way for further extensive investigation of this enzyme in wet lab experiments and in that way assist drug design against legionellosis.
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