SR protein에 의한 translation 조절 연구 = Study on translational regulation by SR protein
저자
발행사항
용인 : 단국대학교, 2014
학위논문사항
학위논문(석사)-- 단국대학교 : 분자생물학과 RNA 세포생물학 2014. 8
발행연도
2014
작성언어
한국어
주제어
발행국(도시)
경기도
형태사항
83 p. ; 26 cm
일반주기명
지도교수: 정선주
소장기관
Serine/arginine-rich splicing factor 3 (SRSF3)는 serine/arginine(SR)-rich family 중의 하나로서 nucleus로부터 mRNA transport와 pre-mRNA의 alternative splicing을 조절한다. SRSF3의 mRNA processing mechanism은 이미 잘 알려져 있지만, cytoplasm에서 SRSF3의 기능은 아직도 많은 연구가 필요한 실정이다. 기존에 SRSF3가 PDCD4 mRNA translation을 조절한다는 보고가 있었지만, SRSF3가 어떻게 특정 mRNA를 인지하여 translation을 조절하는지는 알 수 없었다. 이 논문에서는 기존의 SRSF3가 cytoplasm에 존재할 경우 대부분이 mRNA association되어있는 상태이고, translation initiation factor인 eIF4A와 binding한다는 것을 바탕으로 translation을 조절하는 mechanism이 translation initiation 단계에서 일어나는 현상이라는 것을 보였다. 또한 그러한 조절이 PDCD4 mRNA 5’UTR에 대한 specific binding을 통해 80S ribosome을 stalling 시킴으로써 이루어진다고 주장한다. 즉, 이 논문에서는 SRSF3가 기존에 알려진 기능이 아닌 새로운 방향으로 specific mRNA의 translation을 조절할 수 있다는 새로운 translation 조절mechanism을 제시한다.
더보기Serine/arginine-rich splicing factor 3(SRSF3) is one of the well known serine/arginine SR)-rich family. This can regulates alternative splicing of pre-mRNA and mRNA export in nucleus. Mechanisms of mRNA processing by SRSF3 have been well known, but functions in cytoplasm of SRSRF3 require more study. There was report about regulation of PDCD4 mRNA post-transcription by SRSR3, but It could not fully elucidated that how SRSF3 recognizes specific target mRNA such as PDCD4 mRNA. Here, I show that SRSF3 mainly associates with mRNA in cytoplasm, and it can bind with translation initiation factor eIF4A. Moreover, I observed translation regulations by SRSF3 happen during translation initiation through 80S ribosome stalling. Therefore, here I report unknown mechanism of SRSF3 for regulating specific mRNA translation.
더보기Wnt signaling pathway는 development 에서 잘 알려진 대표 signaling pathway중 하나이다. Wnt signal에 의해 stabilization되는 β-catenin는 transcription factor로서 nucleus에 localization되어 Tcf/Lef co-factor들과 함께 target gene들을 activation 시킨다. 이와 같은 canonical Wnt pathway 외에도 Wnt signal은 cell내에 직간접적인 많은 영향들을 끼친다. SRSF1은 잘 알려져 있는 serine/arginine rich protein family 중 하나로써, alternative splicing등 과 같은 post-transcriptional regulation에 대한 기능을 가지고 있는 RNA binding protein이다. 이 논문에서는 Wnt signal에 의한 β-catenin의 증가가 stabilization이외에 β-catenin translation 증가에 의해 이루어진다고 말한다. β-catenin mRNA에는 상당량의 SRSF1 protein이 binding할 수 있는데, Wnt signal에 의해 감소된 SRSF1 protein이 β-catenin의 translation이 증가시킨다고 주장한다.
더보기Wnt signaling pathway is one of the typical signaling pathway for development. Stabilized β-catenin by Wnt signal acts as transcription factor, so it moves to nucleus and activates Wnt target genes with other co-factors named Tcf/Lef. Moreover, there are diverse indirect effects of Wnt signal to cell as well as canonical Wnt signaling pathway. SRSF1 is one of the well known serine/arginine rich protein family. It functions post-transcriptional regulation such as alternative splicing and mRNA export. Here I report Wnt signal could increase β-catenin translation as well as β-catenin stability. Also, When Wnt signal activates, SR proteins are decreased. Because of there are plenty binding site of SRSF1 on β-catenin mRNA, I think β-catenin translation could be activated by degradation of SRSF1.
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