SCOPUS
SCIE
A novel <small>D</small>-2-hydroxy acid dehydrogenase with high substrate preference for phenylpyruvate originating from lactic acid bacteria: Structural analysis on the substrate specificity
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2019
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SCOPUS,SCIE
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학술저널
수록면
37-44(8쪽)
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<P><B>Abstract</B></P> <P>2-Hydroxy acid dehydrogenases (2-HADHs) have been implicated in the synthesis of 2-hydroxy acids from 2-oxo acids that are used in wide areas of industry. <SMALL>D</SMALL>-lactate dehydrogenases (<SMALL>D</SMALL>-LDHs), a subfamily of 2-HADH, have been utilized to this purpose, yet they exhibited relatively low catalytic activity to the 2-oxo acids with large functional groups at C<SUB>3</SUB>. In this report, four putative 2-HADHs from <I>Oenococcus oeni</I>, <I>Weissella confusa</I>, <I>Weissella koreensis</I> and <I>Pediococcus claussenii</I> were examined for activity on phenylpyruvate (PPA), a substrate to 3-phenyllactic acid (PLA) with a C<SUB>3</SUB> phenyl group. The 2-HADH from <I>P. claussenii</I> was found to have the highest <I>k</I> <SUB>cat</SUB>/<I>K</I> <SUB>m</SUB> on PPA with 1,348.03 s<SUP>−1</SUP> mM<SUP>−1</SUP> among the four enzymes with higher substrate preference for PPA than pyruvate. Sequential, structural and mutational analysis of the enzyme revealed that it belonged to the <SMALL>D</SMALL>-LDH family, and phenylalanine at the position 51 was the key residue for the PPA binding to the active site <I>via</I> hydrophobic interaction, whereas in the 2-HADHs from <I>O. oeni</I> and <I>W. confusa</I> the hydrophilic tyrosine undermined the interaction. Because phenyllactate is a potential precursor for pharmaceutical compounds, antibiotics and biopolymers, the enzyme could increase the efficiency of bio-production of valuable chemicals. This study suggests a structural basis for the high substrate preference of the 2-HADH, and further engineering possibilities to synthesize versatile 2-hydroxy acids.</P> <P><B>Highlights</B></P> <P> <UL> <LI> A novel <SMALL>D</SMALL>-LDH with high substrate preference for phenylpyruvate (PPA) was discovered. </LI> <LI> The catalytic efficiency of <SMALL>D</SMALL>-LDH from <I>P. claussenii</I> with PPA was 1,348 (s<SUP>−1</SUP> mM<SUP>−1</SUP>). </LI> <LI> Biochemical, phylogenetic and structural analysis for the enzymes were investigated. </LI> <LI> Phenyl ring of PPA interacts hydrophobically with phenylalanine in the active site. </LI> <LI> Structural analysis provides new engineering possibilities for <SMALL>D</SMALL>-LDHs. </LI> </UL> </P>
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