SCIE
SCOPUS
KCI등재
Cloning and Characterization of cDNA Encoding Potentially Functional Mouse Glandular Kallikrein
저자
Kim, Won Sin (Division of Life Science) ; Kim, Hwa Seon (Department of Biology, College of Natural Sciences, Wonkwang University)
발행기관
생화학분자생물학회(Korean Society for Biochemistry and Molecular Biology)
학술지명
권호사항
발행연도
2000
작성언어
English
KDC
472
등재정보
SCIE,SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
356-361(6쪽)
제공처
We cloned a cDNA (pPRC-1) which was comprised of 841 nucleotides from the cDNA library of a male ICR mouse submandibular gland (SMG). The nucleotide sequences of pPRC-1 were identical to those of exons 2 and 3 of the mGK-21 gene, a potentially functional glandular kallikrein identified in a Balbic mouse. except for one nucleotide residue. Although this substitution changes lle (ATT) in pPRC-1 to Val (GTT) in mGK-21, this difference has been explained by strain polymorphism. From the amino acid sequences predicted from its cDNA, we speculated that mGK-21 gene products/pGK21 consist of 261 amino acids including the NH₂-terminal signal peptide (residues 1-17), the short propeptide (residues 17-24), and the active peptide (residues 25-261). Although we did not demonstrate the enzyme activity of pGK21. it was assumed that pGK 21 was involved in the maturation of certain bioactive polypeptide(s) in mouse SMG for the following reasons (a) mGK-21 gene was apparently expressed in a male ICR mouse SMG: (b) the proposed active site His^(65), Asp^(120), and Ser^(213) residues were completely conserved in pGK21 just like other glandular kallikreins: (c) the cloned cDNA was translated to a predicted 27 kDa polypeptide chain in vitro: (d) the 27 kDa polypeptide chain porduced by CHO cells was produced to a putative active form by trypsin.
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