Azospirillum amazonense Y1의 窒素固定活性의 調節 = Regulation of Nitronegenase Activity in Azosprillum amazonense Y1
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발행연도
1986
작성언어
Korean
KDC
138.000
자료형태
학술저널
수록면
57-61(5쪽)
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A. amazonese Y1의 질소고정효소활성에 대하여 산소, 암모니움 그리고 MSX의 조절기작을 고찰하였다. 질소고정효소활성의 최대치는 0.2Kpa의 산소농도에서 있었고, 혐기상태나 고농도의 산소조건에서는 저해를 받아 8Kpa의 산소농도까지 점차적으로 감소하였으며, 이때 다시 저농도의 산소를 유지하면 가역적으로 높은 활성을 나타내었다. 암모니움에 의한 질소고정효소활성의 억제는 350m mole 농도까지 점차로 부분적 억제를 보였으나 산소소모량에는 영향이 없었다. 질소고정효소활성을 조절하는 GS의 저해제인 MSX는 in vitro에서 1m mole에 의해 GS를 33%로 감소시켰으나, in vivo에서는 MSX의 흡수가 잘 일어나지 않으므로 0.1m mole에 의해 92%를 유지하는 부분적 억제를 보였다. 암모니움의 처리전과 1m mole처리후의 Fe단백질은 SDS-PAGE에 의해 modification이 없는 2개의 밀접된 서브유닛트를 나타내었다.
Regulation and mechanism of the nitrogenase activity of Azospirillum amazonense Y1 were investigated with various concentrations of oxygen, ammonium and MSX. The maximum nitrogenase activity was obtained with 0.2 Kpa oxygen, and a reversible inhibition of the nitrogenase activity appeared with high concentration of oxygen(8 Kpa). Ammonium caused a gradual inhibition of the nitrogenase activity up to 350 mmole of NH_4Cl, but showed little effect on oxygen consumption. The glutamine synthetase inhibitor MSX caused 67% decrease of the in vitro GS by 1m mole, but only 8% decrease of the in vivo GS. The inhibition of nitrogenase activity by ammonium was only partial, and no transition period could be observed. The in vitro nitrogenase activity of ammonium treated cells was not decreased and no evidence for a modified Fe protein subunit was found. Nitrogenase extracts were active and had a Fe protein that migrated as a close double band on SDS-polyacrylamide gel electrophoresis.
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