효소수식 및 Acyl화에 따른 정어리 Myofibrillar Protein의 특성변화 = Changes in Physicochemical and Functional Properties of Sardine Myofibrillar Protein by Enzyme-Modification and Acylation
저자
발행기관
中央大學校 食糧資源硏究所(Food and Resources Institute, Chung-Ang University)
학술지명
권호사항
발행연도
1993
작성언어
Korean
주제어
KDC
522.705
자료형태
학술저널
수록면
69-80(12쪽)
제공처
정어리 myofibrillar protein을 몇몇 단백질분해효소로 수식한 후 succinic anhydride로 acyl화 시켰을 때 단백질의 특성에 미치는 영향을 효소별로 비교 검토하였다. 가수분해율은 효소의 종류에 따라 가수분해 1시간에는 43-58%, 24시간에는 47-86%의 큰 차이를 나타내었고, 특히 papin의 경우는 더욱 현저하여 가수분해율이 2배 가까이 증대되는 현상을 나타내었다. 그러나 acyl화도의 경우는 가수분해 1시간에는 71-78%, 24시간에는 78-96%로 효소간에 큰 차이를 나타내지 않았다. 또한 가수분해율의 증대경향과 acyl화도의 증대경향은 효소간에 반드시 일치하지도 않았다. 정어리 myofibrillar protein의 Sephadex G-75 gel여과 pattern은 앞의 작은 peak 1개와 뒤의 큰 peak 1개를 나타내고 있으나, pepsin수식에 의하여 큰 peak뒤에 다시 작은 peak 1개가 다소 작아진 pattern을 나타내었으며 trypsin과 ficin에 의하여서는 앞의 작은 peak가 아주 소멸되었다. 또한 acyl화에 의하여서는 앞의 작은 peak위치에 아주 큰 peak를 나타내었는데 이는 어떤 분자량이 큰 어떤 새로운 단백질의 출현에 의한 것이라기 보다는 일종의 백탁현상이 일어나 이것이 흡광도에 영향을 준 것으로 확인되었다. 이 큰 peak는 pepsin, trypsin, α-chymotrypsin등의 동물급원효소들에 의하여서는 그대로 유지되었으나, papain, ficin등의 식물급원효소들에 의하여서는 현저히 소실되었다. 단백질의 기능적 특성변화에서는 pepsin에 의한 단백질흡착량의 증대, ficin에 의한 유화형성능의 증대 등이 나타났으며 acyl화의 중첨효과는 pepsin의 단백질흡착량 증대에서 나타났을 뿐 대부분의 경우 효소수식에 의한 기능성의 감소치를 다소 회복시키는 수준에 불과하였다. 단백질의 용해도에 미치는 효소수식 및 acyl화의 영향은 그리 현저하지 못하였다.
더보기In order to study the effects of enzyme-modification and acylation, the sardine myofibrillar proteins were hydrolyzed with pepsin, trypsin, α-chymotrypsin, papain, and ficin for 24 hr. Since the initial rates of enzyme reaction were established within 1 hr, the 1 hr-hydrolyzed proteins were used as enzyme-modified ones, and also the enzyme-modified proteins were acylated with succinic anhydride. The physicochemical and functional properties of enzyme-modified proteins and of further acylated proteins are compared with those of native protein.
Hydrolysis curves of sardine myofibrillar protein with enzymes showed the initial rate of reaction in 1 hr. And then the hydrolysis degrees showed small increases by treatment of 24 hr with pepsin, α-chymotrypsin, and ficin, but rather great increases of about 1.7 and 2.0 folds by treatment of 24 hr with trypsin and papain, respectively. Acylation degrees showed not so great in-creases as compared with those of hydrolysis degrees. In gel-filtration patterns, the native myofibrillar protein and 1 hr-hydroyzed proteins with pepsin, trypsin, and α-chymotrypsin showed big peaks occured with the formation of turbid products by acylation, but not so the hydrolyzed ones with papain and ficin. The effects of enzyme modification and acylation on the functionalities of myofibrillar protein varied widely depending on the kinds of enzyme. The pH-dependence of solubility of enzyme-modified myofibrillar proteins showed simillar patterns as that of native one and the effects of acylation was not so significant.
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