산소유리라디칼이 뇌조직 미크로좀분획의 Na<sup>+</sup>-K<sup>+</sup>-ATPase 활성도에 미치는 영향 = Effects of Oxygen-Derived Free Radicals on Brain Microsomal Na<sup>+</sup>-K<sup>+</sup>-ATPase Activity
저자
오세문(Sae Moon Oh)손영숙(Young Sook Son) ; 최길수(Kil Soo Choi) ; 임정규(Jung Kyoo Lim) ; 정명희(Myung Hee Chung)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1982
작성언어
-KDC
511
자료형태
학술저널
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수록면
1-14(14쪽)
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중추신경계의 혈관폐쇄 또는 충격손상에 의한 허혈병소에서 진행되는 병리적 변화에 산소유리라디칼이 중요한 역할을 할 것으로 시사되고 있다. 저자는 산소유리라디칼이 뇌조직에 미치는 영향 중 특히 신경세포 정지막전위 유지에 중요한 Na<sup>+</sup>-K<sup>+</sup>-ATPase의 활성도에 미치는 영향을 관찰하기 위하여 산틴산화효소 반응계와 뇌조직미크로좀을 이용하여 본 연구를 시행하였다. 미크로좀분획(microsomal fraction)을 산틴과 산틴산화효소와 함께 반응시켰을 때, 분획의 Na<sup>+</sup>-K<sup>+</sup>-ATPase의 활성도는 현저한 불활성화를 보인 반면, Mg<sup>++</sup>-ATPase의 활성도는 별로 영향을 받지 않았다. 이 불활성화는 산틴과 신틴산화효소 중 어느 한 물질이라도 반응계에 존재하지 않는 경우에는 나타나지 않았고, 두 물질이 같이 반응계에 존재할 때 나타났다. 산틴과 산틴산화효소의 반응에서 생성되는 산소유리라디칼들 중, 어떤 것이 Na<sup>+</sup>-K<sup>+</sup>-ATPase불활성화에 관계하고 있는가를 알아보기 위하여, 산수유리라디칼 각각에 대하여 제독작용을 가진 효소나 화학물질을 사용하여 불활성화의 저해유무를 관찰하였다. O<sup>-</sup><sub>2</sub>⋅의 제독효소인 superoxide dismutase, H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>의 제독효소인 catalase와 <sup>1</sup>O<sub>2</sub>의 제독물질인 1,4-diazabixyclo(2,2,2)octane을 각각 사용하였을 때, 이들 물질들이 농도에 비례하여 Na<sup>+</sup>-K<sup>+</sup>-ATPase의 불활성화가 저해되었다. 그러나 OH⋅의 제독물질인 mannitol은 뚜렷한 효과를 보이지 못했다. 이상의 결과는 산소유리라디칼들 중 O<sup>-</sup><sub>2</sub>⋅, H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> 및 <sup>1</sup>O<sub>2</sub>가 Na<sup>+</sup>-K<sup>+</sup>-ATPase의 불활성화에 관계하고 있고, OH⋅는 거의 관계하지 않는다는 것을 시사하여 주었다. 이로 미루어, 산소유리라디칼에 의한 뇌조직 Na<sup>+</sup>-K<sup>+</sup>-ATPase의 불활성화는 뇌 허혈병소에서 관찰되는 신경세로의 기능적 장해를 유발시키는 한 요인으로 사료되었다.
더보기The effects of xanthine-xanthine oxidase reaction on brain microsomal Na<sup>+</sup>-K<sup>+</sup>-ATPase activity were studied to see possible involvement of oxygen free radicals in pathologic change occurring in ischemic state of CNS accompanied by cerebral vascular occlusion or impact injury. When microsomal fraction was incubated with xanthine ana xanthine oxidase, Na<sup>+</sup>-K<sup>+</sup>-ATPase activity of the fraction was markedly inactivated (80% inactivation) whereas btssl Mg<sup>++</sup>-ATPase was much less sensitive (less than 10% inactivation) compared to that of Na<sup>+</sup>-K<sup>+</sup>-ATPase. The inactivation was observed only in the presence of both xanthine and xanthine oxidase, not either of them alone, and the extent of inactivation was dependent on the concentration of xanthine. In an attempt to determine which of the oxygen species was responsible for the inactivation, the ability of various scavengers to overcome the inactivation was tested. Superoxide dismutase, catalase and 1,4-diazabicyclo(2,2,2)octane were shown to reverse the inactivation of the ATPase in dose-dependent manner. In contrast, mannitol as well as other OH⋅quenchers were ineffective in limiting oxygen radical-induced inactivation. Thus OO<sup>-</sup><sub>2</sub>⋅, H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> and <sup>1</sup>O<sub>2</sub> were implicated to be mediators involved in the inactivation. Since oxygen radicals are suspected as being a cause of the peroxidative damaging process in train ischemia, the ATPase inactivation by oxygen radicals may be a possible contributing factor which gives rise to functional derangement of nerve cells observed in the pathologic process.
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