Biological & Chemical Freatments of High Explosive Contaminated water : Application of a Packed-Bed Reactor,Membrance Bioreactor, and Fenton oxidation
저자
발행사항
Los Angeles : Univ. of California, Los Angeles, 1998
학위논문사항
Thesis(doctoral)-- Univ. of California, Los Angeles 1998
발행연도
1998
작성언어
영어
주제어
KDC
531 판사항(4)
발행국(도시)
California
형태사항
xvii, 158 leaves : ill. ; 30cm.
소장기관
먼저 폭발성 물질인 RDX와 HMX의 가수분해 부산물의 생물학적 탈질화 작용의 적용에 대하여 알아보았다. Nitrite, Acetate, Formate, Formaldehyde등의 가수분해 부산물들을 Packed-Bed Reactor 를 이용하여 처리하였다. 세 시간의 체류시간을 통하여, 각 유기부산물과 nitrite의 90% 이상의 처리능력을 보였다. 실험결과들은 예견된 stoichiometry와 일치하였다. 처리속도는 유기부산물을 이용하여 하루에 170 mg N/L까지 처리할 수 있었다. 또한 Nitrate를 전자수용체로 이용하여 RDX와 HMX를 생물학적 분해할 수 있었다.
두 번째 장에서는 세라믹 UF형 Membrane과 Bioreactor로 이루어진 Membrane Bioreactor(MBR)의 연구이다. 이 system은 같은 RDX의 가수분해 부산물의 처리에 이용되었다. 실험실 크기의 anoxic MBR 시스템을 통해 이들 부산물들을 효과적으로 처리할 수 있었다. 평균 Flux는 0.15에서 0.20m/day 이었고, 원래의 Flux는 후세척을 통하여 얻을 수 있었다. Heterotrophic박테리아 수 계산법을 통하여 membrane이 효과적으로 슬러지를 잡고 있어 처리수의 수질이 박테리아가 없이 깨끗함을 증명하였다. 이 MBR은 여러 변수들(Membrane 압력, 온도, 슬러지 농도, 유기 부하)들을 변화시켜가며 Flux의 변화를 보았고, 처리를 최적화할 수 있었다.
세 번째 장에서는, 산성인 환경에서의 RDX와 HMX의 Fenton 산화에 대하여 연구하였다. 실험결과들을 통해 RDX와 HMX의 Fenton 산화가 pH 3과 20도에서 50도 온도 사이에서 매우 빠름을 알 수 있었다. 모든 실험결과들이 pseudo 일차 반응 모델 식에 일치되었다. 또한 반응속도의 온도에 대한 변화는 Arrhenius 반응식을 따르고 있다. 이 반응식을 통해 activation 에너지가 RDX와 HMX가 각각 51.3과 48.6 kJ/mol 임을 알아내었다. 반응 속도 상수는 과산화수소와 철(Ⅱ)농도에 강하게 의존하고 있다. 마지막으로 Fenton 산화에 의한 RDX와 HMX의 부산물에 대하여 논의되었다.
The bacteriophage λO protein localizes the initiation of replication to a unique sequence, ori λ through specific protein-DNA and protein-protein interactions.
Conformational changes at ori λ introduced by O protein binding have been reported and their roles have been implicated in the initiation of λ DNA replication. In our studies, we focused on detailed structural basis of the formation of the O protein-ori λ complex(O-some). This work was divided into five Chapters including a general introduction given in Chapter 1, a brief review of genetic, biochemical, and structural data for understanding the mechanism of the initiation of λ DNA replication. As shown in Chapter 2, we found that the O protein exists as a dimer and demonstrated that the active DNA binding species is also a dimer. Dimerization and sequence-specific DNA recognition are specifically mediated through the amino-terminal half of O(O1-162(아래첨자 1-162입력불가)). The binding affinity of O for a single copy of its 19 bp recognition sequence was 2-3 nM.
We also found that the O-some is composed of 4 dimers of O and ori λ DNA, which contains four 19 bp direct repeat recognition sites, i, e., a dimer of O is bound to each repeat(iteron). Moreover, we found that only the amino-terminal DNA binding domain is required for formation of the O-some.
To investigate the structural basis for the unique properties of O protein, we generated a number of carboxy-terminal and internal and internal deletion mutants of O. Experiments with purified mutant proteins, as shown in Chapter 3, indicated that (ⅰ) the deletion mutant retaining amino acid residues 19-110 is the smallest O protein species that can both bind to DNA and form a dimer, (ⅱ) the affinities of all mutant proteins for a single iteron are almost the same, ranging from 2 to 4 nM; (ⅲ) the portion of O that is responsible for dimerization is located between amino acid residues 19 and 85; (ⅳ) the carboxy-terminal domain (O 156-299(아래첨자 156-299입력불가)) is a monomeric species that does not recognize specific DNA sequences but instead, bind non-specifically to duplex DNA; (ⅴ) the linker joining the two structural domains is not required for O function, but its coding sequence of DNA contains several recognition sites for O protein (ori λ); and (ⅵ) a deletion!
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utant missing the amino-terminal portion of the carboxyl-terminal domain is still comparably active in the in vitro λdv replication assay.
In Chapter 4, the structural basis of the O protein-DNA complex was studied in detail. Hydroxy radical footprinting was employed to obtain the high resolution structural information about the contacts between the protein and the sugar-phosphate backbone of DNA. The missing nucleoside experiment allowed us to identify energetically important base moieties that may be in contact with bound O protein.
Quantitation of the extent of O-mediated DNA bending indicated that O induces a relatively sharp bend in an individual recognition sequence of 85。 ±5。 . Measurement of the O-induced topological change indicated that a region of DNA or specifically ori λis wrapped around the O protein core in a left-handed fashion with a linking number change of 0.7±0.1 turn.
In Chapter 5, we present direct evidence that the O protein also has the capacity to interact with single-stranded DNA, the first such interaction discovered among prokaryotic origin-binding proteins. The implication of this dual DNA binding specificity of O for the formation of the unwound structure at the A/T-rich region of ori λ is dis cussed. The addition of the λP-DnaB comple x to the O-some produces a new nucleoprotein species with a super-shift in migration. The presence of P and DnaB reduces significantly the amount of O required for binding to single-stranded DNA.
Based on these results, we propose a detailed model for sequential structural changes in ori λ as a consequence of O binding to the origin of λreplication.
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