SCI
SCIE
SCOPUS
Crystal Structure of SmcR, a Quorum-sensing Master Regulator of <i>Vibrio vulnificus</i> , Provides Insight into Its Regulation of Transcription
저자
Kim, Yoonjeong ; Kim, Byoung Sik ; Park, Yu Jin ; Choi, Won-Chan ; Hwang, Jungwon ; Kang, Beom Sik ; Oh, Tae-Kwang ; Choi, Sang Ho ; Kim, Myung Hee
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2010
작성언어
-주제어
등재정보
SCI,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
14020-14030(11쪽)
제공처
소장기관
<P>Quorum sensing has been implicated as an important global regulatory system controlling the expression of numerous virulence factors in bacterial pathogens. SmcR, a homologue of <I>Vibrio harveyi</I> LuxR, has been proposed as a quorum-sensing master regulator of <I>Vibrio vulnificus</I>, an opportunistic human pathogen. Previous studies demonstrated that SmcR is essential for the survival and pathogenesis of <I>V. vulnificus</I>, indicating that inhibiting SmcR is an attractive approach to combat infections by the bacteria. Here, we determined the crystal structure of SmcR at 2.1 Å resolution. The protein structure reveals a typical TetR superfamily fold consisting of an N-terminal DNA binding domain and a C-terminal dimerization domain. <I>In vivo</I> and <I>in vitro</I> functional analysis of the dimerization domain suggested that dimerization of SmcR is vital for its biological regulatory function. The N-terminal DNA recognition and binding residues were assigned based on the protein structure and the results of <I>in vivo</I> and <I>in vitro</I> mutagenesis experiments. Furthermore, protein-DNA interaction experiments suggested that SmcR may have a sophisticated mechanism that enables the protein to recognize each of its many target operators with different affinities.</P>
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