SCOPUS
SCIE
Characterization of an Hsp90-Independent Interaction between Co-Chaperone p23 and Transcription Factor p53
저자
Wu, Huiwen ; Hyun, Jashil ; Martinez-Yamout, Maria A. ; Park, Sung Jean ; Dyson, H. Jane
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2018
작성언어
-등재정보
SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
935-944(10쪽)
제공처
<P>Cancer-suppressing transcription factor p53 is regulated by a wide variety of cellular factors, including many chaperones. The DNA-binding domain (DBD) of p53 is known to interact with the chaperone Hsp90, but the role of other members of the chaperone network, including co-chaperones such as p23, is unknown. Using a combination of nuclear magnetic resonance (NMR) titration, isothermal titration calorimetry, fluorescence anisotropy, and native agarose gel electrophoresis, we have identified a direct interaction between the p53 DBD and Hsp90 co-chaperone p23 that occurs in the absence of Hsp90. The affinity is relatively weak and largely determined by electrostatic interactions between the acidic C-terminal disordered tail of p23 and the two DNA-binding regions of the p53 DBD. We show by NMR and native agarose gel electrophoresis that a p53-specific double-stranded DNA sequence competes successfully with p23 for binding to the p53 DBD. The Hsp90 independence of the interaction between p23 and p53 DBD, together with the competition of p23 versus DNA for p53, raises the intriguing possibility that p23, like other small charged proteins, may affect p53 in hitherto unknown ways.</P><P><B>Graphic Abstract</B>
<IMG SRC='http://pubs.acs.org/appl/literatum/publisher/achs/journals/content/bichaw/2018/bichaw.2018.57.issue-6/acs.biochem.7b01076/production/images/medium/bi-2017-010765_0009.gif'></P><P><A href='http://pubs.acs.org/doi/suppl/10.1021/bi7b01076'>ACS Electronic Supporting Info</A></P>
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