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Bacillus sp. J105 유래 β-lactamase 유전자의 cloning 및 E. coli 내에서의 발현 분석
저자
강원대(Won Dae Kang) ; 임학섭(Hak Seob Lim) ; 서민정(Min Jeong Seo) ; 김민정(Min Jeong Kim) ; 이혜현(Hye Hyeon Lee) ; 조경순(Kyeong Soon Cho) ; 강병원(Byoung Won Kang) ; 서권일(Kwon Il Seo) ; 최영현(Yung Hyun Choi) ; 정영기(Yong Kee Jeong)
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2008
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Korean
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학술저널
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1592-1599(8쪽)
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β-Lactam계 항생물질에 강한 내성을 가지는 균주 Bacillus sp. J105가 생산하는 β-lactamase의 유전자를 E. coli DH5α에 cloning하였다. Cosmid vector pLAFR3을 이용하여, Sau3AI으로 부분 분해한 chromosomal DNA와 BamHI으로 처리한 pLAFR3을 ligation하였다. In vitro packaging kit를 사용하여 E. coli에 형질도입 하였으며 β-lactamase양성 clone주를 획득하였다. 이 recombinant plasmid (β-lac+)를 pACYC184 (4.2 kb) vector를 사용하여 subcloning 하여 최종 β-lactamase의 활성이 있는 6.4 kb 단편이 포함된 pKL11-Δ4.6을 제작하였다. 이 단편을 DNA 염기서열을 분석한 결과 309개의 아미노산으로 구성된 β-lactamase를 코딩하는 927 bp를 포함하고 있었다. 클로닝된 β-lactamase 유전자의 upstream을 포함하는 170 bp의 염기서열을 분석한 결과, B. thuringinesis와 B. cereus 유래의 β-lactamase 유전자의 upstream 부위와 97%의 일치를 보였다. 본 연구에서 클로닝된 β-lactamase의 아미노산을 서열을 NCBI BLAST program을 이용하여 분석해 본 결과 B. thuringinesis와 B. cereus의 β-lactamase와 각각 97%와 94%의 일치를 보였다. 또한 계통도 분석 결과 역시 본 연구에서 클로닝된 β-lactamase의 아미노산을 서열은 B. thuringinesis와 B. cereus와 유전학적으로 아주 밀접한 관계를 보여주었다.
이 pKL11-Δ4.6를 E. coli에서 형질전환 시켜 발현 양상을 조사해 본 결과 β-lactamase의 secretion efficiency는 약 4~5%였다. E. coli의 세포 내 단백질로부터 β-lactamase를 정제하여 분자량을 확인한 결과 31 kDa로 wild type의 분자량과 일치함을 확인하였다.
The β-lactamase gene was cloned into E. coli DH5α from Bacillus sp. J105 with strong resistance against β-lactam antibiotics. The chromosomal DNA was partially digested with Sau3AI and ligated to BamHI digested pLAFR3. β-Lactamase positive clones were obtained by using in vitro packaging kit. The pKL11-Δ4.6 with β-lactamase activity was obtained by subcloning of the recombinant plasmid (β-lac +). The 6.5 kb fragment in the subcloned plasmid was sequenced. The DNA fragment that contains the β-lactamase gene encodes 309 amino acids. The 0.17 kb upstream region was similar to those of B. thuringinesis and B. cereus with 97% identity. The deduced amino acids sequence was also similar to those of β-lactamase from B. thuringinesis and B. cereus with 97% and 94% identity, respectively. The phylogenetic tree also showed the relationships of the β-lactamase gene of Bacillus sp. J105 to genetically related that of other Bacillus strains. Analysis of expression pattern of the pKL11-Δ4.6 in E. coli, revealed that the secretion efficiency of β-lactamase was 4~5% and the molecular weight was as same as that of original β-lactamase (31 kDa) from Bacillus sp. J105.
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2021-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (재인증) | KCI등재 |
2018-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2015-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2011-08-03 | 학술지명변경 | 외국어명 : Korean Journal of Life Science -> Journal of Life Science | KCI등재 |
2011-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2009-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
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2003-01-01 | 평가 | 등재후보 1차 PASS (등재후보1차) | KCI후보 |
2001-07-01 | 평가 | 등재후보학술지 선정 (신규평가) | KCI후보 |
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2016 | 0.37 | 0.37 | 0.42 |
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