SCOPUS
SCIE
OsGAP1 Functions as a Positive Regulator of OsRab11-mediated TGN to PM or Vacuole Trafficking
저자
Heo, Jae Bok ; Rho, Hee Sun ; Kim, Se Won ; Hwang, Sung Min ; Kwon, Hyun Jin ; Nahm, Min Yeop ; Bang, Woo Young ; Bahk, Jeong Dong
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2005
작성언어
-등재정보
SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
2005-2018(14쪽)
제공처
<P>The Ypt/Rab family of small G-proteins is important in regulating vesicular transport. Rabs hydrolyze GTP very slowly on their own and require GTPase-activating proteins (GAPs). Here we report the identification and characterization of OsGAP1, a Rab-specific rice GAP. OsGAP1 strongly stimulated OsRab8a and OsRab11, which are homologs of the mammalian Rab8 and Rab11 proteins that are essential for Golgi to plasma membrane (PM) and <I>trans</I>-Golgi network (TGN) to PM trafficking, respectively. Substitution of two invariant arginines within the catalytic domain of <I>Oryza sativa</I> GTPase-activating protein 1 (OsGAP1) with alanines significantly inhibited its GAP activity. In vivo targeting experiments revealed that OsGAP1 localizes to the TGN or pre-vacuolar compartment (PVC). A yeast expression system demonstrated that wild-type OsGAP1 facilitates <I>O. sativa</I> dissociation inhibitor 3 (OsGDI3)-catalyzed OsRab11 recycling at an early stage, but the OsGAP1(R385A) and (R450A) mutants do not. Thus, GTP hydrolysis is essential for Rab recycling. Moreover, expression of the OsGAP1 mutants in <I>Arabidopsis</I> protoplasts inhibited the trafficking of some cargo proteins, including the PM-localizing H<SUP>+</SUP>-ATPase–green fluorescent protein (GFP) and Ca<SUP>2+</SUP>-ATPase8–GFP and the central vacuole-localizing <I>Arabidopsis</I> aleurain-like protein (AALP)–GFP. The OsGAP1 mutants caused these proteins to accumulate at the Golgi apparatus. Surprisingly, OsRab11 overproduction relieved the inhibitory effect of the OsGAP1 mutants on vesicular trafficking. OsRab8a had no such effect. Thus, the OsGAP1 mutants may inhibit TGN to PM or central vacuole trafficking because they induce the sequestration of endogenous Rab11. We propose that OsGAP1 facilitates vesicular trafficking from the TGN to the PM or central vacuole by both stimulating the GTPase activity of OsRab11 and increasing the recycling of inactive OsRab11.</P>
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