Essential Role for dlg in Synaptic Clustering of Shaker K^+ Channels In Vivo
저자
Tejedor, Francisco J. (Unidad Asociada-Consejo Superior de Investigaciones Cientificas, Instituto de Neurociencias, Universidad de Alicante) ; Bokhari, Amr (Department of Biology, University of Massachusetts) ; Rogero, Oscar (Unidad Asociada-Consejo Superior de Investigaciones Cientificas, Instituto de Neurociencias, Universidad de Alicante) ; Gorczyca, Michael (Department of Biology, University of Massachusetts) ; Zhang, Jiangwen (Department of Biology, University of Massachusetts) ; Kim, Eunjoon (Howard Hughes Medical Institute, Messachusetts General Hospital, Department of Neurobiology, Harvard Medical School) ; Sheng, Morgan (Howard Hughes Medical Institute, Messachusetts General Hospital, Department of Neurobiology, Harvard Medical School) ; Budnik, Vivian (Department of Biology, University of Massachusetts)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1997
작성언어
English
주제어
KDC
472.000
자료형태
학술저널
수록면
65-72(8쪽)
제공처
The assemblage of specific ion channels and repectors at synaptic sites is crucial for signaling betweem pre-and postsynaptic cells. However, the mechanism by which proteins are targeted to and cluatered at synapses are poorly understood. Here we show that the producct of the Drosophila discs-large gene, DLG, is colocalized with Shaker K^+ chammels, which are clustered at glutamatergic synapses at the larval neuromuscular juction. In heterologous cells. DLG can cluster Shaker-type K^+ channels,and in the yeast two-hybrid system,the DLG PDZ1-2 domains bind directly to the DLG-Shaker interactions are required in vivo for Shaker clustering at the neuromuscular junction. Synaptic cluatering of Shaker channels is abolished not only by mutations in dlg but also by a mutation in Shaker that deletes its C-terminal DLG binding motif. Analyses of various dlg mutant alleles suggest that channel clustering and synaptic targeting functions depend on distinct DLG domains. These studies demonstrate for the first time that DLG plats an important role in sunaptic organization in vivo that correlates with its ability to bind directly to specific menbrane proteins of the synapse.
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