Lumbricus rubellus에 존재하는 Lumbrokinase의 Ubiquitin-conjugate 분해활성에 관한 연구 = Ubiquitin-conjugate degrading activities of Lumbrokinases from Lumbricus rubellus
본 연구에서 Lumbricus rubellus에 존재하는 강력한 fibrinolytic 효소인 Lumbrokinse들을 여러 크로마토그래피법을 이용하여 부분정제하고 그들의 생화학적 성질들을 조사하고 비교하였다.
L. rubellus의 단백질 추출물은 fibrinogen, lactalbumin, BSA, casein 등 다양한 단백질들을 분해하는 활성을 가졌으며, 그들의 활성은 poly-lysine같은 poly-cation들에 의하여 활성화되었다. 또한 이러한 활성화 정도는 poly-cation들의 길이에 의존적이며 poly-lysine의 경우 이성체에 상관없이 모두 활성화시켰다. DEAE-Sepharose를 통하여 확인된 3 종류의 분해활성으로부터 2 종류의 서로 다른 Lumbrokinse들을 Phenyl-Sepharose, Superose-12 크로마토그래피들을 통하여 부분정제하여 E-I, E-III라고 명명하였다.
SDS-PAGE와 gel filtration을 시행하였을 때 그들은 각각 33 kD과 38 kDa의 폴리펩타이드로 구성된 단일체로 규명되었다. E-I의 fibrinogen을 분해하는 특이적 활성은 poly-lysine이 없을 경우 3.75 ng hydrolysis/ng enzyme/20 min으로 상대적으로 낮았으나 poly-lysine이 첨가될 경우 75 ng hydrolysis/ng enzyme/20 min로 활성이 20배가량 증가하였다. 반면 E-III는 poly-lysine이 없을 경우 20 ng hydrolysis/ng enzyme/20 min으로 상대적으로 높았지만 poly-lysine의 첨가시 129 ng hydrolysis/ng enzyme/20 min로 약 6.5배의 증가를 보였다. 0.2 M의 KCI은 poly-lysine에 의한 fibrinogen 분해활성을 강하게 억제하였으며 펩타이드 분해활성은 E-I와 E-III가 서로 다른 영향을 받았다. E-III는 poly-lysine에 의해 증가된 활성이 억제받는 반면, E-I는 오히려 펩타이드 분해활성이 KCI에 의하여 10배가량 증가되었다. 이러한 상반된 결과는 두 효소가 서로 다른 분해기작과 조절기작을 가짐을 의미한다.
정제된 E-I와 E-III는 놀랍게도 ubiquitin이 결합된 일련의 단백질들을 분해하였으며, 이 활성도 또한 poly-lysine에 의하여 증가되었다. 또한 ubiquitin-conjugate의 분해활성은 PMSF에 의하여 억제받으므로 serine계의 단백질 분해효소이며 IAA에 의하여 억제받지 않으므로 활성화 부위에 sulfide 기가 관여하지 않는 것으로 판명되었다. 또한 fibrinogen의 분해에서와 같이 이들의 활성도 KCI에 의해 억제되었다. Ubiquitin-conjugate들은 분해된 후 자유 ubiquitin이 반응산물로 나타났으므로 E-I과 E-III는 포유동물들에 존재하는 ubiquitin C-terminal hydrolase (UCH)의 새로운 종류이거나 26S proteasome을 대신할 수 있는 또 다른 형태의 단백질 분해효소일 가능성을 제공해준다.
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