SCOPUS
KCI등재
SCIE
Identification and Functional Analysis of SEDL-binding and Homologue Proteins by Immobilized GST Fusion and Motif Based Methods
저자
Hong, Ji-Man ; Jeong, Mi-Suk ; Kim, Jae-Ho ; Kim, Boog-il ; Holbrook, Stephen R. ; Jang, Se-Bok
발행기관
학술지명
Bulletin of the Korean Chemical Society(Bulletin of the Korean Chemical Society)
권호사항
발행연도
2008
작성언어
English
주제어
등재정보
SCOPUS,KCI등재,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
381-388(8쪽)
제공처
An X-linked skeletal disorder, SEDT (spondyloepiphyseal dysplasia tarda) is a genetic disease characterized by a disproportionately short trunk and short stature caused by mutations in the SEDL gene. This gene is evolutionarily conserved from yeast to human. The yeast SEDL protein ortholog, Trs20p, has been isolated as a member of a large multi-protein complex called the transport protein particle (TRAPP), which is involved in endoplasmic reticulum (ER)-to-Golgi transport. The interaction between SEDL and partner proteins is important in order to understand the molecular mechanism of SEDL functions. We isolated several SEDL-binding proteins derived from rat cells by an immobilized GST-fusion method. Furthermore, the SEDL-homologue proteins were identified using motif based methods. Common motifs between SEDL-binding proteins and SEDL-homologue proteins were classified into seven types and 78 common motifs were revealed. Sequence similarities were contracted to seven types using phylogenetic trees. In general, types I-III and VI were classified as having the function of acetyl-CoA carboxylase, glycogen phosphorylase, isocitrate dehydrogenase, and enolase, respectively, and type IV was found to be functionally related to the GST protein. Types V and VII were found to contribute to TRAPP vesicle trafficking.
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