분자 스케일 모델링 및 시뮬레이션을 통한 바이오 필름 형태 예측 및 물성 평가
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학술지명
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발행연도
2021
작성언어
Korean
주제어
KDC
550
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
159-159(1쪽)
제공처
여러 아미노산으로 이루어진 단백질은 각 아미노산 고유의 특성을 이용하여 다양한 특성을 가질 수 있어 나노 기술에 사용할 수 있는 바이오 소재로 사용되며 이에 관한 다양한 연구가 활발하게 진행되고 있다.<sup>1)</sup> 단백질의 기능은 형태에 따라 변화할 수 있기에, 단백질의 구조적 특성과 동적 특성을 파악하는 것이 중요하다. 단백질은 또한 단량체로도 기능할 수 있지만, 자가조립을 하여 기능이 극대화될 수 있으므로 자가조립 메커니즘과 그에 따른 구조적 특성에 관한 연구도 마찬가지로 활발하게 이루어지고 있다. <sup>2)</sup> 하지만 나노 스케일에서 존재하는 단백질은 실험만으로 형태와 응집 기작을 파악하기에 한계가 있어, 분자 동역학, 단백질-단백질 결합 예측 시뮬레이션과 같은 전산 기법을 통해 보완하고 있다. 본 연구에서는 균 내에서 발견되며 표면 성질을 바꿔줄 수 있는 특성을 가진 하이드로포빈 단백질 중, 아직 정보가 많이 알려지지 않은 NC2 단백질의 자가조립 필름 형태 예측 및 기계적 특성을 파악하였다. 기존 연구를 통해 미리 파악된 단백질과 비교하고 기계적 특성을 실험값과 비교함으로써 전산 기법의 타당성을 파악했으며, <sup>2)</sup> 기존 알려진 단백질과 나타나는 기계적 특성의 차이를 형태와 비교하였다.
더보기Proteins composed of multiple amino acids can have various properties due to the unique properties of each amino acid composed within, and thus various studies are actively being conducted to use them as biomaterials that can be used in nanotechnology. Since the function of a protein can change according to its shape, it is important to understand the structural and dynamic characteristics of the protein. Proteins can function as monomers, but since their functions can be maximized by self-assembly, researches on the mechanisms and structural characteristics of self-assembly structures are also actively being conducted. However, proteins existing at the nanoscale have limitations in determining their morphology and aggregation mechanisms only by experimentation, therefore computational studies using molecular dynamics (MD) and/or protein-protein binding prediction simulations are required in tandem. In this study, among hydrophobin proteins that are found in bacteria and have properties that can alter surface properties, the self-assembled film morphology and mechanical characteristics of NC2 hydrophobin, which are not yet known, were investigated. The validity of the computational technique was identified by comparing the calculated mechanical properties with the experimental values of a well-known hydrophobin HFBII studied from the previous research. The difference of mechanical characteristics between HFBII and NC2 was compared relative to their morphology.
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