SCIE
SCOPUS
KCI등재
Some characters of bacterial cellulases in goats' rumen elucidated by metagenomic DNA analysis and the role of fibronectin 3 module for endoglucanase function
저자
Nguyen, Khanh Hoang Viet (Institute of Biotechnology, Vietnam Academy of Science and Technology. Vietnam) ; Dao, Trong Khoa (Institute of Biotechnology, Vietnam Academy of Science and Technology. Vietnam) ; Nguyen, Hong Duong (Institute of Biotechnology, Vietnam Academy of Science and Technology. Vietnam) ; Nguyen, Khanh Hai (Biology Faculty, Hanoi University of Natural Science, Vietnam National University, Vietnam) ; Nguyen, Thi Quy (Institute of Biotechnology, Vietnam Academy of Science and Technology. Vietnam) ; Nguyen, Thuy Tien (School of Biotechnology and Food technology, Hanoi University of Science and Technology, Vietnam) ; Nguyen, Thi Mai Phuong (Institute of Biotechnology, Vietnam Academy of Science and Technology. Vietnam) ; Truong, Nam Hai (Institute of Biotechnology, Vietnam Academy of Science and Technology. Vietnam) ; Do, Thi Huyen (Institute of Biotechnology, Vietnam Academy of Science and Technology. Vietnam) 연구자관계분석
발행기관
Asian Australasian Association of Animal Production Societies
학술지명
Animal Bioscience (ASIAN-AUSTRALASIAN JOURNAL OF ANIMAL SCIENCES)
권호사항
발행연도
2021
작성언어
English
주제어
등재정보
SCIE,SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
수록면
867-879(13쪽)
KCI 피인용횟수
3
DOI식별코드
제공처
소장기관
Objective: Fibronectin 3 (FN3) and immunoglobulin like modules (Ig) are usually collocated beside modular cellulase catalytic domains. However, very few researches have investigated the role of these modules. In a previous study, we have sequenced and analyzed bacterial metagenomic DNA in Vietnamese goats' rumen and found that cellulase-producing bacteria and cellulase families were dominant. In this study, the properties of modular cellulases and the role of a FN3 in unique endoglucanase belonging to glycosyl hydorlase (GH) family 5 were determined. Methods: Based on Pfam analysis, the cellulases sequences containing FN3, Ig modules were extracted from 297 complete open reading frames (ORFs). The alkaline, thermostability, tertiary structure of deduced enzymes were predicted by AcalPred, TBI software, Phyre2 and Swiss models. Then, whole and truncated forms of a selected gene were expressed in Escherichia coli and purified by His-tag affinity column for assessment of FN3 ability to enhance enzyme activity, solubility and conformation. Results: From 297 complete ORFs coding for cellulases, 148 sequences containing FN3, Ig were identified. Mostly FN3 appeared in 90.9% beta-glucosidases belonging to glycosyl hydrolase family 3 (GH3) and situated downstream of catalytic domains. The Ig was found upstream of 100% endoglucanase GH9. Rarely FN3 was seen to be situated downstream of X domain and upstream of catalytic domain endoglucanase GH5. Whole enzyme (called XFN3GH5 based on modular structure) and truncate forms FN3, XFN3, FN3GH5, GH5 were cloned in pET22b (+) and pET22SUMO to be expressed in single and fusion forms with a small ubiquitin-related modifier partner (S). The FN3, SFN3 increased GH5 solubility in FN3GH5, SFN3GH5. The SFN3 partly served for GH5 conformation in SFN3GH5, increased modules interaction and enzyme-soluble substrate affinity to enhance SXFN3GH5, SFN3GH5 activities in mixtures. Both SFN3 and SXFN3 did not anchor enzyme on filter paper but exfoliate and separate cellulose chains on filter paper for enzyme hydrolysis. Conclusion: Based on these findings, the presence of FN3 module in certain cellulases was confirmed and it assisted for enzyme conformation and activity in both soluble and insoluble substrate.
더보기분석정보
연월일 | 이력구분 | 이력상세 | 등재구분 |
---|---|---|---|
2023 | 평가예정 | 해외DB학술지평가 신청대상 (해외등재 학술지 평가) | |
2021-01-01 | 학술지명변경 | 한글명 : ASIAN-AUSTRALASIAN JOURNAL OF ANIMAL SCIENCES -> Animal Bioscience외국어명 : ASIAN-AUSTRALASIAN JOURNAL OF ANIMAL SCIENCES -> Animal Bioscience | KCI등재 |
2020-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (해외등재 학술지 평가) | KCI등재 |
2013-10-01 | 평가 | SCI 등재 (등재유지) | KCI등재 |
2013-10-01 | 평가 | SCOPUS 등재 (등재유지) | KCI등재 |
2012-01-01 | 평가 | 등재후보학술지 유지 (기타) | KCI후보 |
2011-01-01 | 평가 | 등재후보 1차 PASS (등재후보1차) | KCI후보 |
2009-12-29 | 학회명변경 | 한글명 : 아세아ㆍ태평양축산학회 -> 아세아·태평양축산학회 | KCI후보 |
2005-09-28 | 학술지명변경 | 한글명 : 아세아태평양축산학회지 -> ASIAN-AUSTRALASIAN JOURNAL OF ANIMAL SCIENCES | KCI후보 |
2003-01-01 | 평가 | SCIE 등재 (신규평가) | KCI후보 |
기준연도 | WOS-KCI 통합IF(2년) | KCIF(2년) | KCIF(3년) |
---|---|---|---|
2016 | 1.03 | 0.23 | 0.76 |
KCIF(4년) | KCIF(5년) | 중심성지수(3년) | 즉시성지수 |
0.6 | 0.5 | 0.367 | 0.04 |
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