KCI등재
SCOPUS
SCIE
Transglutaminase 2 crosslinks the glutathione S-transferase tag, impeding protein–protein interactions of the fused protein
저자
김효준 (서울대학교) ; Lee Jin-Haeng (Seoul National University College of Medicine) ; Lee Ki Baek (Seoul National University College of Medicine) ; Shin Ji-Woong (Seoul National University College of Medicine) ; Kwon Mee-ae (Seoul National University College of Medicine) ; Lee Soojin (Seoul National University College of Medicine) ; Jeong Eui Man (Jeju National University) ; Cho Sung-Yup (Seoul National University College of Medicine) ; Kim In-Gyu (Seoul National University College of Medicine) 연구자관계분석
발행기관
학술지명
Experimental and molecular medicine(Experimental and Molecular Medicine)
권호사항
발행연도
2021
작성언어
English
등재정보
KCI등재,SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
1-10(10쪽)
KCI 피인용횟수
0
제공처
Glutathione S-transferase (GST) from Schistosoma japonicum has been widely used as a tag for affinity purification and pulldown of fusion proteins to detect protein–protein interactions. However, the reliability of this technique is undermined by the formation of GST-fused protein aggregates after incubation with cell lysates. It remains unknown why this aggregation occurs. Here, we demonstrate that the GST tag is a substrate of transglutaminase 2 (TG2), which is a calcium-dependent enzyme that polyaminates or crosslinks substrate proteins. Mutation analysis identified four glutamine residues in the GST tag as polyamination sites. TG2-mediated modification of the GST tag caused aggregate formation but did not affect its glutathione binding affinity. When incubated with cell lysates, GST tag aggregation was dependent on cellular TG2 expression levels. A GST mutant in which four glutamine residues were replaced with asparagine (GST 4QN ) exhibited a glutathione binding affinity similar to that of wild-type GST and could be purified by glutathione affinity chromatography. Moreover, the use of GST 4QN as a tag reduced fused p53 aggregation and enhanced the induction of p21 transcription and apoptosis in cells treated with 5-fluorouracil (5-FU). These results indicated that TG2 interferes with the protein–protein interactions of GST-fused proteins by crosslinking the GST tag; therefore, a GST 4QN tag could improve the reproducibility and reliability of GST pulldown experiments.
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연월일 | 이력구분 | 이력상세 | 등재구분 |
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2023 | 평가예정 | 해외DB학술지평가 신청대상 (해외등재 학술지 평가) | |
2020-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (해외등재 학술지 평가) | KCI등재 |
2009-09-21 | 학회명변경 | 한글명 : 대한생화학ㆍ분자생물학회 -> 생화학분자생물학회영문명 : Korean Society Of Medical Biochemistry And Molecular Biology -> Korean Society Of Biochemistry And Molecular Biology | KCI등재 |
2008-01-01 | 평가 | SCI 등재 (등재유지) | KCI등재 |
2006-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2004-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2001-01-01 | 평가 | 등재학술지 선정 (등재후보2차) | KCI등재 |
1998-07-01 | 평가 | 등재후보학술지 선정 (신규평가) | KCI후보 |
기준연도 | WOS-KCI 통합IF(2년) | KCIF(2년) | KCIF(3년) |
---|---|---|---|
2016 | 3.74 | 0.23 | 2.56 |
KCIF(4년) | KCIF(5년) | 중심성지수(3년) | 즉시성지수 |
1.82 | 1.45 | 0.555 | 0.01 |
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