The Glucoamylase Signal Sequence Directs the Efficient Secretion of Human α1-Antitrypsin in Yeast Cells = 효모에서 Glucoamylase 신호서열에 의한 인체 α1-Antitrypsin의 분비 효율 향상
저자
Song, Mooyoung (Department of Microbiology, College of Natural Science, Chungnam National University) ; Kwon, Ki-Sun (Genetic Engineering Research Institute, KIST) ; Kang, Dae Ook (Genetic Engineering Research Institute, KIST) ; Yu, Myeong-Hee (Genetic Engineering Research Institute, KIST) ; Park, Hee-Moon (Department of Microbiology, College of Natural Science, Chungnam National University) ; Kim, Jinmi (Department of Microbiology, College of Natural Science, Chungnam National University)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1993
작성언어
English
주제어
KDC
472.000
자료형태
학술저널
수록면
126-130(5쪽)
제공처
Saccharomyces cerevisiae의 acid phosphatase (PH05)와 a-factor (Mfal). Saceharomyces diastaticus의 glucoamylase(STA1). 그리고 인체 알파원앤티트립신 등의 분비 신호서열을 이용한 다섯가지의 분비벡터를 제조하여, 인체 분비단백질인 알파원앤티트립신을 효모에서 효과적으로 분비시킬 수 있었다. 네 가지 벡터가 알파원앤티트립신을 세포밖의 배양액으로 분시시켰으며, 이중 glucoamylase 분비 신호서열을 갖는 pGAT11 벡터의 분비효율이 가장 높아 생성된 단백질의 약 70%가 분비됨을 확인할 수 있었다. Endoglycosidase H 효소를 처리함으로써 분비된 알파원앤티트립신이 N-linked glycosylation되었음을 알 수 있었고, 알파원앤티트립선의 glycosy-lation되는 위치로 알려진 Asn 잔기를 Gln 잔기로 치환한 돌연변이들을 도입하였을 때 glycosylation되지 않음을 보여주었다.
Five different secretion vectors were constructed by varying the signal sequences and αl-antitrypsin (αl-AT), a human secretory protein, was produced from yeast cells. The signal sequences used are those of acid phosphatase (PH05) and α-factor (Mfal) of Saccharomyces cerevisiae, glucoamylase (STA1) of Sacharomyces diastaticus. and human αl-AT. Four vectors directed the efficient secretion of αl-AT into the culture media. The secretion vector carrying the glucoamylase signal sequence (pGAT11) showed the highest efficiency of secretion. About 70% of αl-AT produced were secreted into the media. The endo H treatment of partially purified αl-AT indicates that the secreated αl-AT appeared to be glycosylated. This glycosylation pattern was altered when amino acid substitution mutations were introduced at the three glycosylation sites of αl-AT.
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