SCOPUS
SCIE
Molecular chaperones maximize the native state yield on biological times by driving substrates out of equilibrium
저자
Chakrabarti, Shaon ; Hyeon, Changbong ; Ye, Xiang ; Lorimer, George H. ; Thirumalai, D.
발행기관
학술지명
PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA -
권호사항
발행연도
2017
작성언어
-주제어
등재정보
SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
10919-10927(9쪽)
제공처
<P><B>Significance</B></P><P>Molecular chaperones have evolved to assist the folding of proteins and RNA, thus avoiding the deleterious consequences of misfolding. Thus, it is expected that increasing chaperone concentrations should enhance the yield of native states. While this has been observed in GroEL-mediated protein folding, experiments on <I>Tetrahymena</I> ribozyme folding assisted by CYT-19 surprisingly show the opposite trend. Here, we reconcile these divergent experimental observations by developing a unified theory of chaperone-assisted protein and RNA folding. We show that these ATP-fueled machines drive their substrates out of equilibrium, maximizing the nonequilibrium native yield in a given time rather than the absolute yield or folding rate. The theory predicts that in vivo the number of chaperones is regulated to optimize their functions.</P><P>Molecular chaperones facilitate the folding of proteins and RNA in vivo. Under physiological conditions, the in vitro folding of <I>Tetrahymena</I> ribozyme by the RNA chaperone CYT-19 behaves paradoxically; increasing the chaperone concentration reduces the yield of native ribozymes. In contrast, the protein chaperone GroEL works as expected; the yield of the native substrate increases with chaperone concentration. The discrepant chaperone-assisted ribozyme folding thus contradicts the expectation that it operates as an efficient annealing machine. To resolve this paradox, we propose a minimal stochastic model based on the Iterative Annealing Mechanism (IAM) that offers a unified description of chaperone-mediated folding of both proteins and RNA. Our theory provides a general relation that quantitatively predicts how the yield of native states depends on chaperone concentration. Although the absolute yield of native states decreases in the <I>Tetrahymena</I> ribozyme, the product of the folding rate and the steady-state native yield increases in both cases. By using energy from ATP hydrolysis, both CYT-19 and GroEL drive their substrate concentrations far out of equilibrium, thus maximizing the native yield in a short time. This also holds when the substrate concentration exceeds that of GroEL. Our findings satisfy the expectation that proteins and RNA be folded by chaperones on biologically relevant time scales, even if the final yield is lower than what equilibrium thermodynamics would dictate. The theory predicts that the quantity of chaperones in vivo has evolved to optimize native state production of the folded states of RNA and proteins in a given time.</P>
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