Saccharomyces cerevisiae에 존재하는 GPI결합 세포벽 단백질에 대한 연구 = GPI-anchored call wall proteins from Saccharomyces cerevisiae
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발행연도
2002
작성언어
Korean
KDC
472.000
자료형태
학술저널
수록면
47-58(12쪽)
제공처
The cell wall of Saccharomyces cerevisiae is an elastic structure that provides osmotic and physical protection and determines the shape of the cell. The cell wall of S. cerevisiae is made up of three components: glucan, mannoproteins, and chitin. The former two are the major components of the cell wall. The glucanase-extractable mannoproteins are covalently bound to β-1,6-glucan and divided into two main classes of mannoproteins, GPI-CWPs and Pir-CWPs. In yeast, threre are two groups of GPI proteins: plasma membrane-resident proteins, such as Gaslp or Yap3p, and cell wall-targeted proteins, such as Tirlp or a-agglutinon are exist. GPI proteins have three characteristics in common: a signal sequence for secretion at the N-terminus, a serine/threonine-rich sequence which provides sites for glycosyation, and a C-terminal GPI-attachment signal. In GPI-attached proteins, there are two differen signals for determining their cellular localization. These are the amino acid residues V,I, or L at the -4/5 site and Y or N at the -2 site and the basic residue(s) R and/or K in the short-minus rehion. The former residues act as a positive factor for cell wall incorporation, while the later residues act as a negative factor for incorporation, such that the proteins remain on the plasma membrane as GPI-anchored proteins. Amino acid sequence of the GPI-attachment site of yeast slightly differs from that of mammalian cells. This might be of use in the development of anti-fungal drugs and the cell wall targeting of the foreign proteins.
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