SCIE
SCOPUS
KCI등재
ESR - Spin Trapping Detection of Radical Center Formed on the Reaction of Metmyoglobin with Hydrogen Peroxide = ESR - Spin Trapping Detection of Radical Center Formed on the Reaction of Metmyoglobin with Hydrogen Peroxide
저자
발행기관
생화학분자생물학회(Korean Society for Biochemistry and Molecular Biology)
학술지명
권호사항
발행연도
1995
작성언어
-KDC
400
등재정보
SCIE,SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
293-300(8쪽)
제공처
The radical centers detected in the reaction of metmyoglobin (MetMb) with hydrogen peroxide (H₂O₂) have been studied by using a spW trapping technique. A broad 5-line asymmetric electron spin resonance (ESR) spectrum, with 2A_(max)-4.07 mT and 2A_(max)=2.97 mT, obtained after incubation of MetMb with H₂O₂ in the presence of a spin trap, 5,5-dirnethyl pyn-oline-N-oxide (DMPO) was gradually weakened with time and disappeared completely by 6 min after addition of guanidine-HCl (1.4 M). When a higher concentration (6 M) of the agent was added, the signal disappeared within 40 sec and the DMPO/OH signal appeared immediately. Then, a new 8-line signal with similar intensities grew gradually and was fixed by 45 min, coexisting with the DMPO/OH signal. This new signal was found to be composite, consisting of two different radical species. One of the 6-line signals, with av 1.49 mT and a_H 0.988 mT, was assigned to the DMPO/phenoxyl radical adduct. The second 6-line signal with an. 1.55 mT and a_H 2.22 mT was assigned to carbon-centered radical adduct. When 3,3,5,5-tetramethylpyrrolin-N-oxide (TMPO), was employed in the place of DMPO, another broad asymmetric 5-line signal was detected with 2A_(max)=3.99 mT and 2A_(max)=3.04 mT, which is virtually identical to that obtained from the DMPO system. The shape of the spectrum of the TMPO adduct changed drastically, with lapse of time resulting in a broad singlet after 40 min. The broad singlet was assigned to the porphyrin radical adduct. Incubation of globin with Fenton reagent in the presence of DMPO initially gave a DMPO/OH signal. Then, a new 12-line signal began to grow after one minute and fixed after 15 min, coexisting with the DMPO/OH signal. This 12-line signal was assigned to DMPO/phenoxyl with an 1.47 mT, a_H 0.99 mT and a_H 0.13 mT. A minor concentration of carbon-centered radical adduct was also detected. This radical composition is identical to that of guanidine-HCl treated MetMb/DMPO/H₂O₂ system, indicating that the radical producing conditions are somehow common in both systems. Heme iron can be released by excess H₂O₂ in the MetMb/H₂O₂ system, providing for Fenton reagent. When MetMb was pretreated with tyrosine blocking agent, KI₃, the broad 5-line MetMbderived signal was not detected in the MetMb/DMPO/H₂O₂ system, whereas no such effect was detected on such system of Hb in which the radical center was assigned to cysteine residue not tyrosine, indicating that tyrosine residue is a main radical center produced in the MetMb/H₂O₂ system. Thus, the present data strongly support the previous indication that the apomyoglobin-derived radical center formed in the reaction of MetMb with H₂O₂ is a tyrosine residue.
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