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Crystal structure of 5-enolpyruvylshikimate-3-phosphate synthase from a psychrophilic bacterium, <i>Colwellia psychrerythraea</i> 34H
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학술지명
권호사항
-
발행연도
2017
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-주제어
등재정보
SCI,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
500-506(7쪽)
제공처
<P><B>Abstract</B></P> <P>To survive at low temperatures, psychrophiles seem to produce cold-adapted enzymes with a high flexibility around active sites for high catalytic efficiency. To gain insights into the cold-adaptation of psychrophilic enzymes in atomic detail, we determined the crystal structure of 5-enolpyruvylshikimate-3-phosphate synthase (<I>Cps</I>EPSPS) from <I>Colwellia psychrerythraea</I>, a psychrophilic bacterium. EPSPS is the primary target for the broad-spectrum herbicide, glyphosate, and a promising target for the development of antimicrobial and antiparasitic agents since it is absent in animals. The crystal structure of unliganded, open <I>Cps</I>EPSPS was determined at 2.2 Å resolution in space group <I>P</I>2<SUB>1</SUB> with two protomers per asymmetric unit. Superposition of separate domain I and II of <I>Cps</I>EPSPS structure with those of <I>Escherichia coli</I> EPSPS (<I>Eco</I>EPSPS) structure showed relatively small differences of RMSD values of 0.423 Å and 0.693 Å for domains I and II, respectively, implying the residues in ligand binding and catalysis of cold-adapted <I>Cps</I>EPSPS showed no significant flexibility. This result is conflicting to other cases of cold-adapted proteins. We also observed that hydrogen-bond forming residues in the surface of <I>Eco</I>EPSPS was mutated to non- or lesser hydrogen-bond forming one in <I>Cps</I>EPSPS, which makes the protein surface softer and eventually makes the protein more active at low temperature. In addition, domain rotation angle between open and closed states of <I>Cps</I>EPSPS was smaller than those of any EPSPSs whose structures are known. The restriction of the domain closure, which reduces the entropy cost of ligand binding and catalysis, may be a novel molecular adaptations of cold-adapted enzymes.</P> <P><B>Highlights</B></P> <P> <UL> <LI> First X-ray structure of psychrophilic EPSP synthase (<I>Cps</I>EPSPS) from <I>Colwellia psychrerythraea</I> was determined. </LI> <LI> <I>Cps</I>EPSPS has partially open structure compared to <I>E.coli</I> counterpart. </LI> <LI> Lesser hydrogen bond-forming amino acids are introduced in <I>Cps</I>EPSPS compared to mesophilic counterparts. </LI> <LI> Domain rotation angle between open and closed states of <I>Cps</I>EPSPS was smaller than those of other known EPSPSs. </LI> <LI> Surface softness and restriction of domain closure motion are proposed as the cold adaptation mechanism of <I>Cps</I>EPSPS. </LI> </UL> </P>
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