SCOPUS
Dual-site Interactions of p53 Protein Transactivation Domain with Anti-apoptotic Bcl-2 Family Proteins Reveal a Highly Convergent Mechanism of Divergent p53 Pathways
저자
Ha, Ji-Hyang ; Shin, Jae-Sun ; Yoon, Mi-Kyung ; Lee, Min-Sung ; He, Fahu ; Bae, Kwang-Hee ; Yoon, Ho Sup ; Lee, Chong-Kil ; Park, Sung Goo ; Muto, Yutaka ; Chi, Seung-Wook
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2013
작성언어
-주제어
등재정보
SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
7387-7398(12쪽)
제공처
<P>Molecular interactions between the tumor suppressor p53 and the anti-apoptotic Bcl-2 family proteins play an important role in the transcription-independent apoptosis of p53. The p53 transactivation domain (p53TAD) contains two conserved Φ<I>XX</I>ΦΦ motifs (Φ indicates a bulky hydrophobic residue and <I>X</I> is any other residue) referred to as p53TAD1 (residues 15–29) and p53TAD2 (residues 39–57). We previously showed that p53TAD1 can act as a binding motif for anti-apoptotic Bcl-2 family proteins. In this study, we have identified p53TAD2 as a binding motif for anti-apoptotic Bcl-2 family proteins by using NMR spectroscopy, and we calculated the structures of Bcl-X<SUB>L</SUB>/Bcl-2 in complex with the p53TAD2 peptide. NMR chemical shift perturbation data showed that p53TAD2 peptide binds to diverse members of the anti-apoptotic Bcl-2 family independently of p53TAD1, and the binding between p53TAD2 and p53TAD1 to Bcl-X<SUB>L</SUB> is competitive. Refined structural models of the Bcl-X<SUB>L</SUB>·p53TAD2 and Bcl-2·p53TAD2 complexes showed that the binding sites occupied by p53TAD2 in Bcl-X<SUB>L</SUB> and Bcl-2 overlap well with those occupied by pro-apoptotic BH3 peptides. Taken together with the mutagenesis, isothermal titration calorimetry, and paramagnetic relaxation enhancement data, our structural comparisons provided the structural basis of p53TAD2-mediated interaction with the anti-apoptotic proteins, revealing that Bcl-X<SUB>L</SUB>/Bcl-2, MDM2, and cAMP-response element-binding protein-binding protein/p300 share highly similar modes of binding to the dual p53TAD motifs, p53TAD1 and p53TAD2. In conclusion, our results suggest that the dual-site interaction of p53TAD is a highly conserved mechanism underlying target protein binding in the transcription-dependent and transcription-independent apoptotic pathways of p53.</P>
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