SCOPUS
KCI등재
Bacillus stearothermophilus β-Xylosidase 유전자의 염기 서열 결정 및 분석 = Sequence Analysis of β-Xylosidase Gene from Bacillus stearothermophilus
저자
발행기관
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1994
작성언어
Korean
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
134-142(9쪽)
제공처
소장기관
강력한 xylan 분해 균주인 Bacillus stearothermophilus의 β-xylosidase 유전자의 염기 서열을 결정, 분석하였다. 본 xylA 유전자는 1830 bp의 ORF을 가져 609 아미노산을 지시하며 TTG를 translation initiation codon으로 하고 있는 것으로 분석되었다. 염기서열로부터 추정한 유전자 산물이 분자량은 68 KD로 SDS-polyacrylamide gel 전기 영동 결과로부터 산출한 분자량(66 KD)과 잘 일치되었다. Initiation codon 11 bp 윗쪽에 Shine-Dalgarno sequence로 추정되는 5’-AGGAGG-3’가 확인되었고 31 bp 윗쪽에는 promoter로 추정되는 염기 서열이 존재하며 -10 sequenc(CATAAT)와 -35 sequence(TTGTAA)는 Bacillus subtilis RNA polymerase major sigma factor의 consensus sequence와 높은 유사성을 나타내고 있다. 한편 xylA 유전자의 GC 함량은 56%이며 codon의 세번째 염기의 GC 함량은 63%로 고온성 세균의 GC 함량의 일반적인 경향을 나타내었다.
또한 본 xylA 유전자 염기 서열에서 추정한 아미노산 서열을 다른 탄수화물 분해 효소와 비교 분석해 본 결과 촉매활성부위로 보고되고 있는 Glu-Asp/Glu 영역을 두 부분에서 발견하였으나 그 중 Glu-278과 Asp-298 보존 영역은 지금까지 보고되고 있는 다른 효소의 아미노산서열과 높은 유사성을 보였다. 최종적으로 xylA 유전자의 염기 서열을 기존에 발표된 다른 유전자와 비교해 본 결과 유사성을 인정할 수 있는 어떤 유전자도 발견할 수 없었다.
The neucleotide sequences of the xylA gene encoding β-xylosidase of Bacillus stearothermophilus and its flanking regions were determined. Three open reading frame(ORFs) were found, one of which(ORF1) appeared to code for the β-xylosidase. The 1830 base pair ORF1 encoded 609 amino acids starting from a TTG initiation codon. The molecular weight deduced from the nucleotide sequence(68 KD) was in agreement with that estimated by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis of the purified enzyme(66 KD). The Shine-Dalgarno sequence(5’-AGGAGG-3’) was found 11 bp upstream of the initiation codon. Further 15 bp upstream, there observed a potential transcription initiation signals. The putative -10 sequence(CATAAT) and -35 sequence(TTGTTA) coresponded closely to the consensus sequences for Bacillus subtilis RNA polymerase with major sigma factor. The guanine-plus-cytosine content of the coding region of the xylA gene was 56㏖%, while that of the third position of the codons was 63 ㏖%. Based on the comparison with the amino acid sequences of several other carbohydrate degrading enzymes, two conserved regions, possibly participating in the catalytic mechamism of β-xylosidase xylA, were identified in 278-298 and 329-350 regions of the translated xylA gene. The nucleotide sequence of the xylA was found to exhibit no homology to any other genes so far reproted.
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