Purificatin and Chacterizaion of the 22-kDa Kunitze type Potato Proteinase Inhibitors
저자
Suh, Sang-Gon (Dept. of Horticulture, College of Natural Resources, Yeungnam University) ; Hannapel, David J. (Dept. of Horticulture, Iowa State University)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2001
작성언어
English
주제어
KDC
524.000
자료형태
학술저널
수록면
26-35(10쪽)
제공처
Three abundant protein of approximate molecular masses of 22,23, and 24 kilodaltons were purified from potato (Solanum tuberosum L.) tubers by DEAE cellulose and CM-52 cellulose ion exchange culumn chromatography, electroelution, and high-pressure liquid chromatography (HPLC).
Antibodies specific to the gel-purified 22-kilodalton protein were prepared. Immunoblot analysis showed that the 22-, 23-, and 24- kilodalton proteins are immunologically related and that these proteins are present in tubers and as higher molecular mass farms in leaves, but not in stems, roots, and stolons. The ratios of amino acid composition were compared among the three purified protiens, and the amino-terminal amino acid sequence were determined for these three proteins. All three proteins have identical amino-terminal sequence that match the deduced amino acid sequence of an abundant tuber protein cDNA.
Using a proteinase-inhibition assay, we have demonstrated that the 22-kilodalton (kDa) potato (Solanum tuberosum L.) tuber proteins are strong inhibitors of serine proteinases. Two out of three purified proteins from the 22-kDa family of potato-tuber proteins were effective inhibitors of both trypsin and chymotrypsin, while the third, with a molecular mass (Mr) of apprex.24-kDa, inhibited only trypsin activity. Comparison of the amino-acid sequence of the putative reactive sites of several proteinase inhibitors with the deduced sequence of the 22-kDa protein showed that the 22-kDa protein contained sequences potentially pessessing "double-headed" sites of inhibition, one against trypsin and another against chymotrypsin. The genes coding for the 22-kDa proteins were developmentally regulated in tubers and environmentally regulated in leaves. Wound induction of the genes coding for the 22-kDa potato-tubers proteins was detected at the RNA level. In leaves, transcripts of the 22-kDa protein family were detected 6h after wounding and were highest after 12h in locally wounded leaves. The strongest induction occurred systemically in response to mechanical wounding in non-wounded leaves. Cross-hybridization of a cDNA, p34021, which codes for the 22-kDa tuber protein, with both proteinase-inhibitor I and II cDNAs and with a second family of 20-kDa potato-tuber cDNAs showed no cross-homology. Members of this second group of 20-kDa potato-tuber proteins also exhibited wound-induction in leaves at the RNA level.
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