KCI등재
SCIE
SCOPUS
Effects of N-/C-Terminal Extra Tags on the Optimal Reaction Conditions, Activity, and Quaternary Structure of Bacillus thuringiensis Glucose 1-Dehydrogenase = Effects of N-/C-Terminal Extra Tags on the Optimal Reaction Conditions, Activity, and Quaternary Structure of Bacillus thuringiensis Glucose 1-Dehydrogenase
저자
( Jeongwoo Hyun ) ; ( Maria Abigail ) (The Catholic University of Korea) ; ( Jin Woo Choo ) ; ( Jin Ryu ) ; ( Hyung Kwoun Kim ) 연구자관계분석
발행기관
학술지명
Journal of microbiology and biotechnology(Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
2016
작성언어
Korean
주제어
등재정보
KCI등재,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
1708-1716(9쪽)
DOI식별코드
제공처
소장기관
Glucose dehydrogenase (GDH) is an oxidoreductase enzyme and is used as a biocatalyst to regenerate NAD(P)H in reductase-mediated chiral synthesis reactions. In this study, the glucose 1-dehydrogenase B gene (gdhB) was cloned from Bacillus thuringiensis subsp. kurstaki, and wild-type (GDH-BT<sup>WT</sup>) and His-tagged (GDH-BT<sup>N-His</sup>, GDH-BT<sup>C-His</sup>) enzymes were produced in Escherichia coli BL21 (DE3). All enzymes were produced in the soluble forms from E. coli. GDH-BT<sup>WT</sup> and GDH-BT<sup>N-His</sup> showed high specific enzymatic activities of 6.6 U/mg and 5.5 U/mg, respectively, whereas GDH-BT<sup>C-His</sup> showed a very low specific enzymatic activity of 0.020 U/mg. These results suggest that the intact C-terminal carboxyl group is important for GDH-BT activity. GDH-BT<sup>WT</sup> was stable up to 65˚C, whereas GDH-BT<sup>N-His</sup> and GDH-BT<sup>C-His</sup> were stable up to 45˚C. Gel permeation chromatography showed that GDH-BT<sup>WT</sup> is a dimer, whereas GDH-BT<sup>N-His</sup> and GDH-BT<sup>C-His</sup> are monomeric. These results suggest that the intact N- and C-termini are required for GDH-BT to maintain thermostability and to form its dimer structure. The homology model of the GDH-BT<sup>WT</sup> single subunit was constructed based on the crystal structure of Bacillus megaterium GDH (PDB ID 3AY6), showing that GDH-BT<sup>WT</sup> has a Rossmann fold structure with its N- and C-termini located on the subunit surface, which suggests that His-tagging affected the native dimer structure. GDH-BT<sup>WT</sup> and GDH-BT<sup>N-His</sup> regenerated NADPH in a yeast reductase-mediated chiral synthesis reaction, suggesting that these enzymes can be used as catalysts in fine-chemical and pharmaceutical industries.
더보기분석정보
서지정보 내보내기(Export)
닫기소장기관 정보
닫기권호소장정보
닫기오류접수
닫기오류 접수 확인
닫기음성서비스 신청
닫기음성서비스 신청 확인
닫기이용약관
닫기학술연구정보서비스 이용약관 (2017년 1월 1일 ~ 현재 적용)
학술연구정보서비스(이하 RISS)는 정보주체의 자유와 권리 보호를 위해 「개인정보 보호법」 및 관계 법령이 정한 바를 준수하여, 적법하게 개인정보를 처리하고 안전하게 관리하고 있습니다. 이에 「개인정보 보호법」 제30조에 따라 정보주체에게 개인정보 처리에 관한 절차 및 기준을 안내하고, 이와 관련한 고충을 신속하고 원활하게 처리할 수 있도록 하기 위하여 다음과 같이 개인정보 처리방침을 수립·공개합니다.
주요 개인정보 처리 표시(라벨링)
목 차
3년
또는 회원탈퇴시까지5년
(「전자상거래 등에서의 소비자보호에 관한3년
(「전자상거래 등에서의 소비자보호에 관한2년
이상(개인정보보호위원회 : 개인정보의 안전성 확보조치 기준)개인정보파일의 명칭 | 운영근거 / 처리목적 | 개인정보파일에 기록되는 개인정보의 항목 | 보유기간 | |
---|---|---|---|---|
학술연구정보서비스 이용자 가입정보 파일 | 한국교육학술정보원법 | 필수 | ID, 비밀번호, 성명, 생년월일, 신분(직업구분), 이메일, 소속분야, 웹진메일 수신동의 여부 | 3년 또는 탈퇴시 |
선택 | 소속기관명, 소속도서관명, 학과/부서명, 학번/직원번호, 휴대전화, 주소 |
구분 | 담당자 | 연락처 |
---|---|---|
KERIS 개인정보 보호책임자 | 정보보호본부 김태우 | - 이메일 : lsy@keris.or.kr - 전화번호 : 053-714-0439 - 팩스번호 : 053-714-0195 |
KERIS 개인정보 보호담당자 | 개인정보보호부 이상엽 | |
RISS 개인정보 보호책임자 | 대학학술본부 장금연 | - 이메일 : giltizen@keris.or.kr - 전화번호 : 053-714-0149 - 팩스번호 : 053-714-0194 |
RISS 개인정보 보호담당자 | 학술진흥부 길원진 |
자동로그아웃 안내
닫기인증오류 안내
닫기귀하께서는 휴면계정 전환 후 1년동안 회원정보 수집 및 이용에 대한
재동의를 하지 않으신 관계로 개인정보가 삭제되었습니다.
(참조 : RISS 이용약관 및 개인정보처리방침)
신규회원으로 가입하여 이용 부탁 드리며, 추가 문의는 고객센터로 연락 바랍니다.
- 기존 아이디 재사용 불가
휴면계정 안내
RISS는 [표준개인정보 보호지침]에 따라 2년을 주기로 개인정보 수집·이용에 관하여 (재)동의를 받고 있으며, (재)동의를 하지 않을 경우, 휴면계정으로 전환됩니다.
(※ 휴면계정은 원문이용 및 복사/대출 서비스를 이용할 수 없습니다.)
휴면계정으로 전환된 후 1년간 회원정보 수집·이용에 대한 재동의를 하지 않을 경우, RISS에서 자동탈퇴 및 개인정보가 삭제처리 됩니다.
고객센터 1599-3122
ARS번호+1번(회원가입 및 정보수정)