SCOPUS
SCIE
Characterization of a novel endolysin LysSA11 and its utility as a potent biocontrol agent against <i>Staphylococcus aureus</i> on food and utensils
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2017
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등재정보
SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
112-120(9쪽)
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<P><B>Abstract</B></P> <P>Here we show that the LysSA11 endolysin, derived from the virulent <I>Staphylococcus aureus</I> phage SA11, has lytic activity against staphylococcal strains. Bioinformatics analysis revealed an enzymatically active CHAP (cysteine, histidine-dependent amidohydrolases/peptidases) domain at the N-terminus of LysSA11 that showed amidase activity. A novel cell wall binding domain (CBD) in the C-terminus could bind to a broad spectrum of staphylococcal cells. The bactericidal activity of LysSA11 was determined in food and utensils artificially contaminated with methicillin-resistant <I>S. aureus</I> (MRSA). The amounts of MRSA bacteria in milk and on ham were significantly reduced by 1.44-log CFU/mL and 3.12-log CFU/cm<SUP>3</SUP>, respectively, within 15 min at refrigeration temperature (4 °C) and by 2.02-log CFU/mL and 3.37-log CFU/cm<SUP>2</SUP>, respectively, within 15 min at room temperature (25 °C). Moreover, a polypropylene plastic cutting board and a stainless steel knife artificially contaminated with approximately 4-log CFU/cm<SUP>2</SUP> of MRSA also showed complete bacterial elimination after a 30-min treatment with 1.35 μM of LysSA11. The data presented here strongly suggest that the novel CBD-containing staphylococcal endolysin LysSA11 can be used both as a food antimicrobial and as a practical sanitizer for utensils.</P> <P><B>Highlights</B></P> <P> <UL> <LI> LysSA11 endolysin is derived from the <I>Staphylococcus aureus</I> virulent phage SA11. </LI> <LI> LysSA11 is comprised of an CHAP domain and a novel cell wall binding domain. </LI> <LI> It rapidly killed MRSA in milk or on ham both at refrigeration and room temperature. </LI> <LI> LysSA11 endolysin also worked efficiently on utensils as a sanitizer. </LI> </UL> </P>
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