해녀콩 종자에서 Trypsin Inhibitors의 부분정제 및 특성 = Partial Purification and Properties of Trypsin Inhibitors from the seeds of Canavalia lineata
저자
고정군 (제주대학교 자연과학대학 생물학과) ; 박영철 (제주대학교 자연과학대학 생물학과) ; 고석진 (제주대학교 자연과학대학 생물학과) ; 양두영 (제주대학교 자연과학대학 생물학과)
발행기관
濟州大學校 基礎科學硏究所 (RESEARCH INSTITUTE FOR BASIC SCIENCES CHEJU NATIONAL UNIVERSITY)
학술지명
基礎科學硏究(THE JOURNAL OF BASIC SCIENCES CHEJU NATIONAL UNIVERSITY)
권호사항
발행연도
1996
작성언어
Korean
KDC
404
자료형태
학술저널
수록면
121-131(11쪽)
제공처
해녀콩(Canavalia lineata) 종자에서 산 침전법, 아세톤 침전법, Sephacryl S-100겔 여과 크로마토그래피 그리고 DEAE-Sephacel 이온 교환 크로마토크래피로 trypsin inhibitor를 분리하고 특성을 밝혔다.
Trypsin inhibitor는 Ⅳ-1, Ⅳ-2, Ⅲ-1, Ⅲ-2순서로 4개의 활성 분획이 용출되었다. 분리된 각각의 inhibitor의 정제도는 84.5(Ⅲ-1), 63.4(Ⅲ-2), 14.1(Ⅳ-1) and 276.1(Ⅳ-2)이었고, Sephacryl S-100 겔 여과 크로마토그래피를 통하여 얻은 각 trypsin inhibitor의 분자량은 18.6kD(Ⅲ-1), 113.3 kD(Ⅳ-1) 그리고 15.1 kD(Ⅳ-2)이었다. Trypsin의 Km값은 분리한 inhibitor가 없을 때 2.35mM, inhibitor를 첨가했을 때 Km??값은 각각 2.31 mM(Ⅲ-1), 1.20 M(Ⅲ-2), 0.53 mM(Ⅳ-1), and 4.87 mM(Ⅳ-2)이고 trypsin의 Vmax값은 inhibitor가 없을 때 31.1 unit, inhibitor를 첨가했을때 각각 244.2 unit(Ⅲ-1), 198.4 unit(Ⅲ-2), 138.7 unit(Ⅳ-1), 327.4 unit(Ⅳ-2)로 Ⅲ-1은 비경쟁적 억제를, Ⅳ-1과 Ⅲ-2는 반경쟁적 억제를, 그리고 Ⅳ-2는 경쟁적 억제경향을 보였다.
Protease와 기질을 달리한 상태에서 inhibitor가 갖는 억제 활성은 전반적으로 Ⅲ-1과 Ⅳ-2에서 높게 나타났고, azocasein을 기질로 하였을 때 Ⅲ-1, Ⅳ-1의 경우 trypsin과 chymotrypsin 모두에서 비슷한 활성을 보였으며, Ⅲ-2는 trypsin보다 chymotrypsin에서 높았으나 Ⅳ-2는 오히려 낮았다. 따라서 Ⅳ-2의 경우 Kunitz형을 갖고 있었으며 나머지는 Bowman-Birk형을 갖는 것으로 추정된다.
The trypsin inhibitors were partially purified from the seeds of Canavalia lineata by acid precipitation, acetone precipitation and Sephacryl S-100 chromatography and separated into four different ones(Ⅳ-2, Ⅲ-1, Ⅲ-2) by DEAE-Sephacel ion exchange chromatography. The purification of them were 84.5-(Ⅲ-1), 63.4-(Ⅲ-2), 14.1-(Ⅳ-1) and 276.1-fold(Ⅳ-2) respectively. The molecular weights of them were estimated to be 18.6kD(Ⅲ-1), 11.3 kD(Ⅳ-1) and 15.1 kD(Ⅳ-2) respectively by Sephacryl S-100 gel chromatography. The Km?? values for inhibition of trypsin by them were estimated to be 2.31 mM(Ⅲ-1), 1.20 mM(Ⅲ-2), 0.53 mM(Ⅳ-1), and 4.87 mM(Ⅳ-2) respectively and the Vmax?? values were 244.2 unit(Ⅲ-1), 198.4 unit(Ⅲ-2), 138.7 unit(Ⅳ-1) and 327.4 unit(Ⅳ-2) respectively. These results suggest that Ⅲ-1 is noncompeptitive, Ⅲ-2 and Ⅳ-1 are uncompetitive and Ⅳ-2 is competitive. All of them inhibited not only trypsin but also chymotrypsin, although they showed remarkable selectivity for these protease depending on substrates. However, chymotrypsin was more inhibited than trypsin by Ⅲ-2 whereas trypsin was further more inhibited than chymotrypsin by Ⅳ-2 when azocasein was used as a substrate. These results suggest that Ⅳ-2 is a Bowman-Birk type and the others(Ⅲ-1,Ⅳ-1 and Ⅲ-2)are Kunitz-types.
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