In Vitro Effects of Cadmium on Superoxide Radical Productions, Lipid Peroxidation, and Activities of Cu, Zn-Superoxide Dismutase, Catalase and Total ATPase in Rat Lungs = 시험관내에서 랏트 폐조직의 Superoxide Radical 생성, 지질과산화반응 및 Cu, Zn-SOD, Catalase, 총 ATPase 활성도에 미치는 카드뮴영향
저자
Chung, Kyou-Chull (Korea Industrial Corporation , Industrial Health Research Institute) ; Choi, Dae-Hwa (Department of Preventive Medicine and Community Health, Cllege of Medicine, Chung-Ang University)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1992
작성언어
English
KDC
510
자료형태
학술저널
수록면
123-136(14쪽)
제공처
카드뮴이 시험관 내에서 Sprague-Dawley계 수컷 랏트의 폐조직에 미치는 영향을 알아보기 위하여 정상 폐 균질액에 일정 0∼1.0mM농도범위의 카드뮴을 첨가하여, 산소라디칼의 생성, 지질과산화 및 Cu,Zn-SOD, catalase, total ATPase의 활성도를 측정한 결과는 다음과 같다.
시험관 내에서 0∼1.0mM 농도범위의 카드뮴은 농도에 따라 폐균질액에서 산소라디칼의 생성량을 증가시켰다. 즉, 카드뮴 1.0mM에서 산소라디칼의 생성량은 22.3±0.80 nmols/mg protein/min으로 정상 폐 균질액에서의 3.30±1.43 nmols/mg protein/min 보다 6.8배 증가하였다.
시험관 내의 카드뮴 농도가 0∼0.15mM의 범위일 때 농도에 따라 폐균질액의 Cu,Zn-SOD 활성도는 억제되었다. 즉, 카드뮴 0.15mM에서 Cu,Zn-SOD 활성도는 1.77±0.23 units/mg protein으로 정상 폐 균질액에서의 활성도 21.64±1.73 units/mg protein보다 91.8% 억제되었다.
시험관 내에서 카드뮴은 폐 균질액의 catalase 활성도를 농도(0∼0.1mM)에 따라 억제하였다. 즉, 카드뮴 0.1mM에서 catalase 활성도는 2.89±0.38 units/mg protein으로 정상 폐 균질액에서의 활성도 13.15±0.50 units/mg protein보다 78.0%가 억제되었다.
시험관 내에서 정상 폐 균질액에 0∼1.0mM의 카드뮴을 첨가하였을 때, 폐균질액의 지질과산화는 농도에 따라 증가되어 카드뮴 0.1mM일때 0.24±0.02 nmols/mg protein/hr으로 정상 폐 균질액에서의 지질과산화 0.09±0.01 nmols/mg protein/hr 보다 최고 2.7배의 증가를 보였으나 그 이상의 농도에서는 감소하여 카드뮴 1.0mM일때 0.17±0.03 nmols/mg protein/hr을 보였다.
시험관 내에서 카드뮴은 폐 균질액의 total ATPase 활성도를 카드뮴 농도(0∼1.0mM)에 따라 억제시켰다. 즉, 카드뮴 1.0mM에서 total ATPase 활성도는 3.40±0.18 μmols/mg protein/hr으로 정상 폐균질액에서의 활성도 3.40±0.08 μmols/mg protein/hr 보다 50.4% 억제되었다.
이상의 결과를 종합해 볼 때 카드뮴은 抗酸化 酵素의 억제를 통한 산소 라디칼 생성량 증가와 지질과산화 증가를 초래하여 폐 조직 손상을 발생시킬 것으로 생각된다. 그러나 고농도의 카드뮴은 산소라디칼의 생성양의 증가에도 불구하고 지질과산화를 더 이상 증가시키지 않았기 때문에 지질과산화가 아닌 다른 폐조직 손상 기전이 있을 것으로 생각된다.
In order to understand the role of free radical and lipid peroxidation in the mechanism of Cd-induced lung toxicity, the effects of Cd in vitro on the levels of superoxide radical, Cu,Zn-SOD, catalase, lipid peroxidation and total ATPase in rat lung were studied.
Superoxide radical production in normal lung homogenate was 3.30±1.43 nmols/mg protein/min. Superoxide radical production was increased to 146, 150, 160, 268, 386 and 543% at 0.01, 0.05, 0.1, 0.3, 0.5, and 0.8 mM Cdcl₂concetrations, respetively. Further increase in concentration of CdCl₂resulted in a greater inhibition oif Cu,Zn-SOD activity, and at 0.15 mM, Cu,Zn-SOD activity showed a 92% inhibition to 1.77±0.23 units/mg protein.
Catalese activity in normal lung homogena was 13.15±0.50 units/mg protein.
Catalase activity was decreased to 80, 56, 38, 28, and 22% at 0.01, 0.03, 0.05 and 0.08 mM Cdcl₂concentrations, respectively. Further increafse in concentration of CdCl₂resulted in a greater inhibition of catalase activity, and at 0.1 mM, Catalase activity showed a 78% inhibition to 2.89±0.38 units/mg protein.
Lipid peroxidation in normal lung homogenate was 0.09±0.01 nmols/mg protein/hjr. Lipid peroxidation was increased to 133, 189 and 222% at 0.01, 0.05 and 0.08 mM CdCl₂concentrations, respectively. And at 0.1 mM, lipid peroxidation was increased by 266% to 0.25±0.02 nmols/mg protein/hr.
But futher increase in concentraion of the peroxidation and showed the plateau effects.
Total ATPase activity in normal lung homogenate was 6.85±0.03 umols/mg protein/hr. Total ATpase activity was inhibitied with increasing concentration of CdCl₂to 1.0 mM in dose-dependent manner and at 1.0mM, was decreased by 50% to 3.40±0.18 umol/mg protein/hr.
These results suggest that elevation in lipid peroxidation may not be soely due to the possibility of higher level of superoxide radicals resulting from inhibited superoxide dismutase but partly due to the direct action of Cd^(2+) on the peroxidation reaction, and may play a role in Cd-induced lung toxicity. But lipid peroxidationmay not be responsible for cell damage at the higher Cd concentrations. And another mechanism appears to be reponsible for celluar injury induced by Cd.
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