면역결핍바이러스 인테그라제 효소활성을 복구하는 돌연변이 = Compensatory Mutation Restoring Enzymatic Activity of HIV-1 Integrase
저자
김도진 (중앙대학교 산업대학 생물공학과) ; 오유택 (중앙대학교 산업대학 생물공학과) ; 신차균 (중앙대학교 산업대학 생물공학과)
발행기관
中央大學校 遺傳工學硏究所(Institute of Genetic Engineering Chung-Ang University)
학술지명
권호사항
발행연도
1998
작성언어
Korean
주제어
KDC
476.1
자료형태
학술저널
수록면
49-57(9쪽)
제공처
소장기관
면역결핍바이러스의 integrase는 바이러스 DNA 유전자를 감염세포의 유전자에 끼워 넣어 바이러스 유전자 복제와 바이러스 증식을 가능하게 하는 중요한 효소이다. integrase는 central 지역에 보존적인 DD(35)E motif가 존재하며, 이 지역은 효소의 3가지 활성에 필요하다. 면역결핍바이러스의 integrase는 이 외의 아미노산 돌연변이에서도 활성이 사라짐을 확인할 수 있다. 본 연구에서는 endonucleolytic cleavage 활성과 integration 활성이 사라진 V79E 돌연변이와 endonucleolytic cleavage 활성만 사라진 N120E 돌연변이를 제작, 활성을 확인하고, 두 지역이 모두 변한 돌연변이를 제작하여 활성을 확인한 결과, endonucleolytic cleavage 활성은 여전히 사라지나 V79E에서 소실된 integration 활성이 복원된 것을 확인하였다.
더보기The retroviral integrase (IN) mediates a sequence of DNA cleavage and joining reactions in integration of viral DNA copy into host chromosome in the retroviral life cycle. Several residues including valine 79 (V79) in the human immunodeficiency virus type-1 (HIV-1) IN have been known to be important for enzymatic activities. An HIV-IN mutant with V79 mutation was defective for endonucleolytic activity and integration activity but displayed disintegration activity. In order to understand roles of this residue. A second site mutant of N120E in the V79E backbone was constructed. The mutant IN was purified by using a nickel-chelated column. The biochemical properties of the mutant INs were characterized in terms of enzymatic activities. A V79E/N120E mutant was showed to restore the integration activity which was not observed in a V79E mutant. Therefore, it is suggested that the second site mutation of N120E in HIV-1 IN is partially compensatory for structural defectiveness created by the first mutation.
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