Trigonopsis variabilis의 D-amino acid oxidase 정제 = Purification of D-Amino acid Oxidase from Trigonopsis variabilis
저자
윤기홍 (우송대학교 식품생명공학과)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1999
작성언어
Korean
주제어
KDC
051.000
자료형태
학술저널
수록면
297-308(12쪽)
제공처
소장기관
배지에 methionine을 0.2% 이상 첨가하였을 때 Trigonopsis variabilis 배양균체내 D-amino acid oxidase (D-AAO)의 비활성도는 증가하였으나 균의 성장도는 매우 갑소되었다. 배양 후 배지의 pH가 급격히 감소하였으며 이에 따라 균의 성장이 억제되는 것으로 확인 되었는데 배양액의 pH를 유지할 경우 D-AAO의 생산성을 높일 수 있을 것으로 판단된다. T. variabilis 균체파쇄액으로 부터 DEAE-Sepharose와 Mone Q column을 사용항여 D-AAO의 비활성이 7.23 U/mg protein이 되도록 정제하였는데 정제과정 중 균체파쇄액에 미약하게 존재하는 catalase가 제거되었다. 정제된 D-AAO를 이용하여 cephalosporin C (CPC)의 탈아미노 반응을 수행한 결과 반응액 중에 catalase를 첨가하였을 때는 CPC가 ketoadipyl 7-aminocephalosporanic acid (7-ACA)로 전환되었으나 catalase를 첨가하지 않았을 때는 반응산물의 대부분이 glutaryl 7-ACA로 전환되고 미량의 ketoadipyl 7-ACA와 미지의 물질이 생겨나는 것으로 확인되었다.
더보기Specific activity of D-amino acid oxidase (D-AAO) was estimated to be increased in Trigonopsis variabilis cells grown on the broth supplemented with methionine over the concentration of 0.2%, but the cell growth was severely inhibited by the methionine, Final pH of the medium was found to decrease dramatically after the cell growth, suggesting that the dectrased pH caused to inhibit the growth of T. variabilis cell. In order to imprpve the D-AAO productivity of T. variabilis it is required to maintain the medium pH during cell growth. D-AAO was purified from cell-free extract of T. variabilis by DEAE-Sepharose and Mono Q culumn chromatography with specitic acitivity of 7.23 U/mg protein. Catalase activity was not detected in the purified enzyme. When the T. variabilis D-AAO reacted cephalosporin C (CPC) as a substrate with catalase or not, CPC was mainly converted to ketoadipyl 7-aminocephalosporanic acid (7-ACA) in the presence of catalse. In the absence of catalase, the reactants were, however, identified to be glutaryl 7-ACA with trace amount of ketoadipyl 7-ACA and unkwon compounds.
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