Neutral ribonuclease (RNase) highly active toward polycyidylate (poly C) was isolated from osteosarcoma tissue by DEAE-cellulose column chromatography and was found to be specific to the bone sarcoma by means of a high performance liquid chromatography (HPLC) and polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE). Also studied were substrate specificity and the product analysis of the neutral RNase to understand the role of the enzyme specific to osteosarcoma in pathogenesis of the bone sarcoma.
Neutral RNase activity was greatly increased in osteosarcoma tissue, suggesting that in could by used as a marker for the bone sarcoma. Neutral RNases in osteosarcoma tissue were separated by a DEAE-cellulose column chromatography into 5 peaks, of which peaks Ⅵ and Ⅶ RNase isozymes were not found in the control bone tissue. The activity of peak Ⅰ RNase isozyme was most active among the RNase isozymes separated.
HPLC and PAGE patterns for the proteins associated with the peak Ⅰ neutral RNase of osteosarcoma appeared to be different those of the control, suggesting that the enzyme might be specific to the bone sarcoma. The peak Ⅰ neutral RNase isozyme specific to the osteosarcoma was found to be active toward ss polyribonucleotide (highly active toward C-C, C-U and A-U linkages). Majority of the poly C digest by the RNase specific to the osteosarcoma was observed to be oligoribonucleotides with chain length of 4-25, indicating that the enzyme was endonuclease in nature.
The present study indicate that 1) neutral RNase activity was greatly increased in osteosarcoma tissue, 2) the enzyme could be used as a marker for osteosarcoma, 3) the peak Ⅰ neutral RNase isozyme isolated from osteosarcoma tissue might be specific to the bone sarcoma, 4) the RNase isozyme was active toward ss polyribonucleotide and 5) the RNase isozyme was endofibonuclease in nature, suggesting a possible role of the RNase isozyme in the suppression of the osteosarcoma.
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