水晶體의 Protein Methylase Ⅱ에 關한 硏究 = Studies on Protein Methylase Ⅱ of Lens
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발행연도
1984
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Korean
KDC
510.000
자료형태
학술저널
수록면
55-65(11쪽)
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Protein methylase II has been purified from bovine lens approximately 2,290-fold with a 5% yield.
The enzyme shows a sharp pH optimum around pH 5.8.
The enzyme is easily inactivated by heat treatment for 5 minutes at 70℃, and when stored at -20℃, even in the presence of 10% glycerol and 1 mM dithiothreitol, approximately 70℃ activity has been lost in a day.
Cu^2+ is a potent inhibitor, 70% of activity being inhibited at 2 mM, and the enzyme activity with α-crystallin as substrate was increased about-40% in the presence of 2 mM Fey^2+.
α-Crystallin, β_H-crystallin and histone IIA were found to be good substrates for this enzyme with preference for α-crystallin.
The Km value for S-adenosyl-methionine is 1. 16 x 10^-6 M.
Protein methylase II is the most abundant in the lens among the eye tissues.
The specific activity of protein methylase II is higher in the nuclear portion(5. 8 pmoles/mg/min) than in the cortical portion (4.7 pmoles/mg/min).
When the 39, 000xg-supernatant fraction of lens is methylated with S-adenosyl-L-〔methyl-^3H〕 methionine, 90% of radioactivity is detected in α-crystallin fraction by sephacryl S-300 chromatography.
The effect of protein methylation on the aggregation of lens protein is examined by mixing methylated α-crystallin with ^14C-methylated, β_H-crystallin or with ^14C-methyaated γ-crystallin. The mixture is chromatographed on sephacryl S-300 and it is found that 53% and 33% radioactivity are detected in α-crystallin fraction, respectively.
From the above results, it is suggested that protein methylase II may be involved in cataracgenesis and aging process in the lens.
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