Characterization of the phosphorylation of glycine N-methyltransferase = Giycine N-methyltransferase 효소의 인산화와 그 특성 규명
저자
Yeo, Eui-Ju (제주대학교 의과대학 생화학교실) ; Lim, Hee-Kyoung (제주대학교 자연과학대학 생물학과)
발행기관
제주대학교 방사능이용연구소(CHEJU APPLIED RADIOISOTOPE RESEARCH INSTITUTE CHEJU NATIONAL UNIVERSITY)
학술지명
권호사항
발행연도
2000
작성언어
English
KDC
472.000
자료형태
학술저널
수록면
32-43(12쪽)
제공처
Glycine N-methyltransferase (GNMT)는 S-adeno-sylmethione (AdoMet)으로부터 메틸기를 아미노산인 글라이신 (glycine)에 전달하여 sarcosine과 S-adenosylhomocysteine (AdoHcy)의 형성을 촉매하는 효소이다. 특히 간에서 GNMT는 염산의 유도체인 5-methyltetrahydrofolate pentaglutamates (5-CH3-H4PteGlu5)에 의해 그 효소 작용이 억제되기 때문에 이 효소가 메틸기를 포함하는 생체물질들의 합성과이용을 연결하는 조절 역할을 담당한다고 할 수 있다.
GNMT의 생체내에서의 역할과 조절기전을 연구하는 과정중에 이 효소가 간세포내에서 인산화된다는 사실을 발견하였고, 외부에서 주어진 c-AMP-dependent protein kinase (PKA)와 protein kinase C (PKC)에 의해서도 인산화됨을 확인하였다. PKA에 의한 인산화는 이 효소활성을 약 2배 정도 증가시키지만 PKC에 의한 인산화는 이 효소활성에 어떠한 영향도 미치지 않음을 알 수 있다. 이 효소단백질의 구조를 이루는 아미노산 서열중에서 외부에서 인산화된 부위와 간세포 내부에서 인산화된 부위를 비교하였는데, 내부에서 인산화된 부위가 PKA에 의해 인산화된 부위와 일치하지 않고, 오히려 PKC에 의해 인산화된 부위와 일치함을 발견하였다. PKC에 의한 인산화가 생체내에서 어떠한 의미를 갖는 지를 확실히 알 수 없지만, 지금까지의 연구 결과는 인산화 과정도 GNMT의 조절기전중의 하나로 작용할 가능성이 있음을 시사하고 있다.
Glycine N-methyl-transferase (GNMT) is a major protein of rat liver cytosol that binds 5-methy1tetrahydrofolate polyglutamates in vivo. This enzyme is suggested to function in the regulation of the availability of a methy1 donor, S-adenosylmet-hionine. Previously, the rat liver GNMT has been shown to be phosphorylated both in vitro by cAMP-dependent protein kinase (PKA) and in hepatocytext. Phosphorylation of GNMT seems to be one means of regulating the activity of the enzyme.
Chemical analysis of phosphate showed that a small portion of GNMT is phosphorylated in vivo. Here the evidence showed that the rat liver GNMT is also phosphorylated in vitro by protein kinase C (PKC). Although phosphorylation of GNMT by PKA increases the GNMT activity, GNMT activity was not affected as a result of phosphorylation by PKC At present, it is not known yet whether phosphorylation by PKC has a physiological role.
Our data showed that the in vivo phosphorylation site leas closer to the site phosphorylated by PKC rather than by PKA in vitro. Phosphorylation of GNMT may be affected by the regulatory control mechanisms of the enzyme.
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