SCIE
SCOPUS
KCI등재
미강에 함유된 리폭시게나제외 분리 , 정제 및 효소의 특성에 관한 연구 = Rice Bran Lipoxygenase Purification and Characterization
저자
전덕영 ; 이귀주 ; 이현재 ( Deuk Young John ; Gui Ju Lee ; Hyun Jae Lee )
발행기관
생화학분자생물학회(Korean Society for Biochemistry and Molecular Biology)
학술지명
권호사항
발행연도
1981
작성언어
-KDC
400
등재정보
SCIE,SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
243-252(10쪽)
제공처
A form of lipoxygenase (EC 1. 13. 11. 12) was isolated from rice brans which were obtained from the milling of rice caryopsis, and was purified partially but to give an electrophoretically homogeneous form. The molecular weight of the enzyme was found to be about 100, 000 daltons based on the gel filtration experiment. The optimum activity for the catalytic hydroperoxidation by rice bran lipoxygenase was obtained at neutural pH (pH 6. 8 to 7. 0) and at 30℃. The enzyme show ed a relative stability under the neutral pH and at room temperature, but a marked deactivation of the enzyme protein was observed at the preincubation temperature abov a 50℃. The first order deactivation constants for the enzyme were calculated to be 0.002, 4.014, 0.136 and 0.281 per minute at 40, 50, 60 and 70℃, respectively. The isoelectric point of the enzyme was about 4. 8 based on the isoelectrofocusing experiment, The enzyme was found to be very specific toward linoleate for the hydroperoxidation as in the case of the soybean enzyme, but the estimated K_m values for linoleate and molecular oxygen were found to be about the same. Based on the steady state kinetic experiment measuring the initial velocity of the enzyme reaction, it was also suggested that the hydroperoxidation of linoleate is proceeded through the formation of a ternary complex between the enzyme and two substrate ligands.
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