Molecular cloning of cDNA for pro-phenol-oxidase-activating factor Ⅰ, a serine protease is induced by lipopolysaccharide or 1,3β-glucan in coleopteran insect, Holotrichia diomphalia larvae
저자
Lee, So Young (College of Pharmacy, Pusan National University, Department of Physiological Botany, Uppsala University) ; CHO, Mi Young (College of Pharmacy, Pusan National University) ; HYUN, Ji Hoon (College of Pharmacy, Pusan National University) ; LEE, Kwang Moon (College of Pharmacy, Pusan National University) ; HOMMA, Ko-Ichi (Faculty of Pharmaceutical Sciences, University of Tokyo) ; NATORI, Shunji (Faculty of Pharmaceutical Sciences, University of Tokyo) ; KAWABATA, Shun-Ichiro (Department of Biology, Faculty of Science, Kyushu University) ; IWANAGA, Sadaaki (Department of Biology, Faculty of Science, Kyushu University) ; LEE, Bok Luel (College of Pharmacy, Pusan National University)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1998
작성언어
English
주제어
KDC
472.000
자료형태
학술저널
수록면
77-83(7쪽)
제공처
Previously, we identified two pro-phenol oxidase-activating factors, named PPAF-Ⅰ and PPAFⅡ, directly involved in the activation of the ourified pro-phenol oxidase(pro-PO) from hemolymph of the coleopteran,Holotrichia diomphalia larvae[Lee,S.Y.,Kwon,T.H., Hyun, J.H.,Choi,J. S. I., Iwanga,S,& Lee,B.L.(1998)Eur.J. Biochem. 254,90-97]. Here, we report molecular cloning of cDNA for PPAF-Ⅰ. Based on the sequence of the cloned cDNA, the PPAF-Ⅰ gene appears to encode a menber of serine protease zymogen consisting of 365 amino avid residue with a molecular mass of 40193 Da. The 109 amino acid residues preceding amino-trrminus Ile residue of the mature protein seem to constiture a prepro-sequence. The mature protein is a sreine protease composed of 256 amino acids with a calculated molecular mass of 28009Da. The overall structure is highly similar to that of Drosophila easter serine protease(42.9% identity),an essential serine protease zymogen for pattern formation in normal embryonic development. The locations of disulfide linkages in the pro-segment of PPAF-Ⅰwere similar to those of Tachhypleus proclotting enzyme and the mammalian neutrophil-derived defensin. Futjermore,[^3H]diisopropylphosphate(iPr_2P)-labled PPAF-Ⅰ was specifically produced from the crude preparation of PPAF-Ⅰ zymogen by incubation with lipopolysaccharide or 1,3-β-glucan, whereas [^3H]iPr_2P-labeled PPAF-Ⅰ was not produced under the same conditions in the absence of these microbial polysaccharides. These results indicate that the pro-PO-activation system in H. diomphalia larvae may proceed with the activation of PPAF-Ⅰ zymogen by microbial polysaccharides.
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