SCIE
SCOPUS
KCI등재
Purification and Characterization of an Extradiol Dioxygenase Which Preferentially Acts on 4-Methylcatechol
저자
Ha, You Mee (Department of Biological Science,Sookmyung Women's University) ; Jung, Young Hee (Department of Biological Science,Sookmyung Women's University) ; Kwon, Dae Young (Korea Research Institute) ; Kim, Young Chang (Department of Microbiology,Chunbuk National University) ; Kom, Young Soo (Department of Pharmacy,Chunbuk National University) ; Kim, Chy Kyung (Department of Microbiology,Chunbuk National University) ; Min, Kyung Hee (Department of Biological Science,Sookmyung Women's University)
발행기관
학술지명
Journal of microbiology and biotechnology(Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1999
작성언어
English
주제어
KDC
475
등재정보
SCIE,SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
수록면
249-254(6쪽)
제공처
소장기관
A catechol 2,3-dioxygenase (C23O) was purified to apparent homogeneity from Pseudomonas putida SU10 through several purification steps consisting of ammonium sulfate precipitation and chromatographies on DEAE 5PW, Superdex S-200, and Resource-Q. Gel filtration indicated a molecular mass under nondenaturing conditions of about 130 kDa. The enzyme has a subunit of 34 kDa as was determined by SDS-PAGE. These results suggest that the native enzyme is composed of four identical subunits. The N-terminal amino acid sequence (30 residues) of the enzyme has been determined and exhibits high identity with other extradiol dioxygenases. The reactivity of this enzyme towards catechol and methylsubstituted catechols is somewhat different from that seen for other catechol 2,3-dioxygenases, with 4-methylcatechol cleaved at a higher rate than catechol or 3-methylcatechol. K_m values of the enzyme for these substrates are between 3.5 and 5.7 M.
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