Poster Presentations : P8 ; Dietary Royal Jelly Improves Epidermal Hydration with Increased Levels of Glucosylceramide and Ceramideby Altered Protein Expressions of β-glucocerebrosidase, Acidic Sphingomyelinase and Ceramidase in Aged C57BL/6J Mice = Poster Presentations : P8 ; Dietary Royal Jelly Improves Epidermal Hydration with Increased Levels of Glucosylceramide and Ceramideby Altered Protein Expressions of β-glucocerebrosidase, Acidic Sphingomyelinase and Ceramidase in Aged C57BL/6J Mice
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발행연도
2013
작성언어
Korean
자료형태
학술저널
수록면
103-104(2쪽)
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Epidermal hydration is maintained by epidermal lipid barrier, of which ceramide (Cer) is the major constituent. In this study, the dietary effectof royal jelly (RJ)on epidermal levels of hydrationand Cerspecies was determinedin intrinsically aged C57BL/6J mice. Altered Cer metabolism was further determined, as measured by epidermal levels of glucosylceramide (GlcCer) and sphingomyelin (SM), two major precursor lipids in Cer generation, and of Cer metabolizing enzymes. 6 Month old C57BL/6J mice were fed a control diet (group C) or diets with 1% RJ harvested in area 1 (group RJ1) or 2 (group RJ2) for 16 weeks. Compared to group C, epidermal levels of hydration, total Cer (including Cer 2-7) and total GlcCer (including GlcCer A-D) were significantly increased in group RJ1. In addition, protein expressions of β-glucocerebrosidase (β-GlcCer` ase) and acidic sphingomyelinase (aSMase), enzymes for GlcCer or SM hydrolysis, were increased and of ceramidase (CDase), the Cerdegradative enzyme, was decreased. Epidermal levels of all SM species and serine palmitoyltransferase (SPT) protein in de novoCersynthesis, were similar between groups C and RJ1. Despite the increased levels of SM and SPT, epidermal levels of hydration, Cer 2-7, GlcCerA-D, β -GlcCer`ase, aSMase and CDase in group RJ2 were similar with those in group C. Cer 1 and Cer synthase 3in de novoCer synthesis were not altered among all groups. Dietary RJ1 improves epidermal hydration in parallel with increased GlcCerand Cer 2-7 by high protein expressions of β-GlcCer`ase and aSMase, which further maintained with low CDase protein expression.
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