The influence of the native disulfide bonds on the secondary structure formation in the folding of pheasant egg white lysozyme = 꿩 난백 라이소자임의 접힘과 포개짐 현상에서 2차구조 형성에 대한 천연 S-S 결합의 역할
저자
Yoon, Joo-Ok (Department of Food Science and Technology, College of Engineering, Dongguk University)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1994
작성언어
English
KDC
594.000
자료형태
학술저널
수록면
221-235(15쪽)
제공처
단백질의 접힘과 포개점(입체구조 형성)과정에 관여하는 여러 가지 상호작용을 밝히기 위하여, 초기 2차 구조 형성에 대한 천연 S-S 결합의 역할을 연속-흐름 CD 측정장치를 이용하여 연구하였다. 꿩 난백 라이소자임(PEL)은 접힘과 포개짐 개시 4 미리초만에 이미 완전한 S-S 결합을 가지며, 상당량의 2차구조도 형성되고 있음을 원-UV CD 스펙트럼으로 알 수 있었다. 그러나 환원상태의 PEL은 이 초기 접힘과 포개짐 개시 시간에는 접힘이 일어나지 않았다. 그러므로 천연 S-S 결합은 PEL의 최종 입체구조를 안정화 시킬뿐만 아니라, 초기 접힘과 포개짐 중간체에서 2차구조의 형성과 완정화에도 중요한 역할을 하고 있음을 알았다.
To elucidate the respective roles of local and long-range interactions during protein folding, the influence of the native disulfide bonds on the early formation of secondary structure was studied using continuous-folw circular dichroism(CD). Within the first 4 ms of folding, pheasant egg white lysozyme(PEL) with intact disulfide bonds already had a far-UV CD spectrum reflecting large amounts of secondary structure. Conversely, reduced PEL remained essentially unfolded at this early folding time. Thus, native disulfide bonds not only stabilize the final conformation of PEL but also provide, in early folding intermediates, the necessary stabilization that favors the formation of secondary structure.
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