KCI등재
동물 조직세포로부터 Mitogen-activated Protein(MAP) Kinase의 분리 및 성격규명 = Purification and Characterization of Mitogen -Activated Protein (MAP) Kinase from Mammalian Tissue Cells
저자
발행기관
대한의생명과학회(The Korean Society For Biomedical Laboratory Sciences)
학술지명
권호사항
발행연도
1996
작성언어
Korean
주제어
KDC
510
등재정보
KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
21-30(10쪽)
제공처
Mitogen-activated protein (MAP) kinase는 여러 세포증식 촉진인자들에 의하여 자신이 인산화됨으로써 활성화되어 다른 protein kinase를 인산화시키는 역할을 하는 세포내 신호전달의 중요한 효소이다. 본 연구에서는 P388 murine leukemia 세포 파쇄액에서 SP sephadex C-50, phenyl superose, Mono Q column을 통하여 MAP kinase를 분리한 결과, 44 kD와 66 kD의 isoform을 확인할 수 있었다. 면역 T 세포의 p56<SUP>kk</SUP>의 N-terminal로부터 유전자 재조합 방법을 통하여 glutathion-stransferase(GST) fusion protein을 얻은 후 분리한 MAP kinase의 기질로 사용하여 본 결과, wild type과 mutant 간에 인산화 정도의 차이를 확인할 수 있어 MAP kinase의 또다른 기질로 이용할 수 있는 가능성을 제시하였다.
더보기MAP kinases are a family of serine/threonine specific protein kinases becoming activated in response to different proliferative stimuli by phosphorylation at both threonine and tyrosine residue. Present study shows that MAP kinase was purified from P388 murine leukema cells by SP sephadex C-50, phenyl sup erose and Mono Q column chromatography and identified with anti-ERK1 antibody by western blotting. Immnublotting analysis to the crude extract of P388 cell lysate shows 44 kD and other minor bands but partial purified fraction eluted from phenyl supherose column have 44kD and 66 kD isoform. Subcloned GST-fusion protein from N-terminal of p56<SUP>kk</SUP> was tested as a substrate for MAP kinase phosphorylation. It was showed that the wild type and mutant forms(S42A) were fully phosporylated by purified MAP kinase fraction as compare with the other mutant form(S59A). This finding suggest that those GST-fusion proteins may be used as substrate for the in vitro test of MAP kinase.
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