SCOPUS
KCI등재
감귤류 변패의 원인균인 Penicillium sp.-L4가 생성하는 식물세포벽 분해효소의 작용양상 = Profiles of Hydrolytic Enzyme Production of Penicillium sp.-L4, a Causative Fungus of Rot in Citrus Fruits
저자
발행기관
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1997
작성언어
Korean
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
115-120(6쪽)
제공처
소장기관
감귤류 저장시 발생하는 변패의 원인균으로서 Penicillium sp.-L4를 분리하여 이균이 lemon 감염시에 생성하는 식물세포벽 분해효소의 작용양상을 조사하였다. 최소배지에서 carboxymethylcellulose(CMCase), polygalacturonidase(PGase) 및 extra- & intracellular β-glucosidase, cellobiase 등의 활성이 기질에 의해 높아졌다. 이들 효소의 생성은 모두 cellobiose, cellotriose, cellotetrarose 등의 cellulose 분해산물에 의해 효과적으로 유도되었으며 단당류인 glucose, raffinose, galacturonic acid 등에 의해 억제 되었다. 세포외 효소에서는 상대적으로 p-nitrophenyl-β-D-glucopyranoside(PNPG) 분해능이 cellobiose 분해능보다 높은 반면, 세포내 효소에서는 반대되는 것으로 나타났다. 실제 Penicillium sp.-L4의 lemon 과피 침투시의 효소는 초기에 β-glucosidase 및 CMCase가 주로 생성되었으며 이어서 PGase가 생성되어, 균의 감염초기에 β-glucosidase의 작용이 중요하며 CMCase와 PGase의 순서적 작용에 의해 전체적인 감염과 조직붕괴에 상승효과를 나타내는 것으로 판단되었다. 각 효소의 최적작용 pH와 효소가 최대로 생성되는 lesion 부위의 pH는 일치하는 경향을 보였다.
Penicillium sp.-L4, a causative fungus of rot in citrus fruits, was isolated and its mode of hydrolytic enzyme production was investigated. Carboxymethylcellulase (CMCase), polygalacturonase(PGase), extra- & intra-cellular β-glucosidase and cellobiase were produced drastically by addition of substrates in minimal media. Production of the hydrolytic enzymes were induced efficiently by cellobiose and cellooligosaccharides which were the products of cellulose hydrolysis, but repressed by addition of monosaccharide such as glucose, raffinose, galacturonic acid. The relative activity of p-nitrophenyl-β-D-glucopyranoside(PNPG) hydrolysis was higher than that of cellobiose hydrolysis in extracellular enzymes, and reverse is true in intracellular enzymes. Intact enzyme production of P. sp.-L4 on lemon peel lesion was sequential. β-Glucosidase and CMCase were produced first and followed by PGase. The enzyme productivities and pH in lesions were coincident with optimal pH of each enzyme activities.
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